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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8474 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human CTP synthase filament | |||||||||
マップデータ | Human CTP synthase filament | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / cytoophidium / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / glutamine metabolic process / B cell proliferation ...CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / cytoophidium / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / glutamine metabolic process / B cell proliferation / T cell proliferation / response to xenobiotic stimulus / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Lynch EM / Kollman JM | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017 タイトル: Human CTP synthase filament structure reveals the active enzyme conformation. 著者: Eric M Lynch / Derrick R Hicks / Matthew Shepherd / James A Endrizzi / Allison Maker / Jesse M Hansen / Rachael M Barry / Zemer Gitai / Enoch P Baldwin / Justin M Kollman / 要旨: The universally conserved enzyme CTP synthase (CTPS) forms filaments in bacteria and eukaryotes. In bacteria, polymerization inhibits CTPS activity and is required for nucleotide homeostasis. Here we ...The universally conserved enzyme CTP synthase (CTPS) forms filaments in bacteria and eukaryotes. In bacteria, polymerization inhibits CTPS activity and is required for nucleotide homeostasis. Here we show that for human CTPS, polymerization increases catalytic activity. The cryo-EM structures of bacterial and human CTPS filaments differ considerably in overall architecture and in the conformation of the CTPS protomer, explaining the divergent consequences of polymerization on activity. The structure of human CTPS filament, the first structure of the full-length human enzyme, reveals a novel active conformation. The filament structures elucidate allosteric mechanisms of assembly and regulation that rely on a conserved conformational equilibrium. The findings may provide a mechanism for increasing human CTPS activity in response to metabolic state and challenge the assumption that metabolic filaments are generally storage forms of inactive enzymes. Allosteric regulation of CTPS polymerization by ligands likely represents a fundamental mechanism underlying assembly of other metabolic filaments. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8474.map.gz | 201 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8474-v30.xml emd-8474.xml | 11.5 KB 11.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8474.png | 109.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8474 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8474 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_8474_validation.pdf.gz | 442.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_8474_full_validation.pdf.gz | 442 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_8474_validation.xml.gz | 7.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_8474_validation.cif.gz | 8.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8474 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-8474 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5u03MC 8475C 8476C 8490C 8491C 8504C 8513C 5tkvC 5u05C 5u3cC 5u6rC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8474.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human CTP synthase filament | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : human CTP synthase 1 filament
全体 | 名称: human CTP synthase 1 filament |
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要素 |
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-超分子 #1: human CTP synthase 1 filament
超分子 | 名称: human CTP synthase 1 filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: hCTPS1 filaments assembled in the presence of UTP, ATP, and GTP |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換プラスミド: pDO105-hCTPS1 |
-分子 #1: CTP synthase 1
分子 | 名称: CTP synthase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CTP synthase (glutamine hydrolysing) |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 66.777297 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | 文字列: MKYILVTGGV ISGIGKGIIA SSVGTILKSC GLHVTSIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVFV LDDGGEVDLD LGNYERFLDI RLTKDNNLT TGKIYQYVIN KERKGDYLGK TVQVVPHITD AIQEWVMRQA LIPVDEDGLE PQVCVIELGG TVGDIESMPF I EAFRQFQF ...文字列: MKYILVTGGV ISGIGKGIIA SSVGTILKSC GLHVTSIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVFV LDDGGEVDLD LGNYERFLDI RLTKDNNLT TGKIYQYVIN KERKGDYLGK TVQVVPHITD AIQEWVMRQA LIPVDEDGLE PQVCVIELGG TVGDIESMPF I EAFRQFQF KVKRENFCNI HVSLVPQPSS TGEQKTKPTQ NSVRELRGLG LSPDLVVCRC SNPLDTSVKE KISMFCHVEP EQ VICVHDV SSIYRVPLLL EEQGVVDYFL RRLDLPIERQ PRKMLMKWKE MADRYDRLLE TCSIALVGKY TKFSDSYASV IKA LEHSAL AINHKLEIKY IDSADLEPIT SQEEPVRYHE AWQKLCSAHG VLVPGGFGVR GTEGKIQAIA WARNQKKPFL GVCL GMQLA VVEFSRNVLG WQDANSTEFD PTTSHPVVVD MPEHNPGQMG GTMRLGKRRT LFQTKNSVMR KLYGDADYLE ERHRH RFEV NPVWKKCLEE QGLKFVGQDV EGERMEIVEL EDHPFFVGVQ YHPEFLSRPI KPSPPYFGLL LASVGRLSHY LQKGCR LSP RDTYSDRSGS SSPDSEITEL KFPSINHD |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-分子 #3: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: UTP |
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分子量 | 理論値: 484.141 Da |
Chemical component information | ChemComp-UTP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.9 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 104.1 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 60.6 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF ソフトウェア: (名称: SPIDER, hsearch_lorentz, CTFFIND) 使用した粒子像数: 24880 |
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初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Cylinder |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |