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- PDB-5w52: MicroED structure of the segment, DLIIKGISVHI, from the RRM2 of T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w52
タイトルMicroED structure of the segment, DLIIKGISVHI, from the RRM2 of TDP-43, residues 247-257
要素TAR DNA-binding protein 43TAR DNA結合タンパク質43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid (アミロイド) / steric zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / molecular condensate scaffold activity / response to endoplasmic reticulum stress ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / molecular condensate scaffold activity / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / 転写後修飾 / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / double-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA結合タンパク質43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1616265 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic-level evidence for packing and positional amyloid polymorphism by segment from TDP-43 RRM2.
著者: Elizabeth L Guenther / Peng Ge / Hamilton Trinh / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Tamir Gonen / Z Hong Zhou / David S Eisenberg /
要旨: Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a ...Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a challenge of amyloid research. Here, we detail the wide range of polymorphs formed by a segment of human TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) as a model for the polymorphic capabilities of pathological amyloid aggregation. Using X-ray diffraction, microelectron diffraction (MicroED) and single-particle cryo-EM, we show that the DLIIKGISVHI segment from the second RNA-recognition motif (RRM2) forms an array of amyloid polymorphs. These associations include seven distinct interfaces displaying five different symmetry classes of steric zippers. Additionally, we find that this segment can adopt three different backbone conformations that contribute to its polymorphic capabilities. The polymorphic nature of this segment illustrates at the molecular level how amyloid proteins can form diverse fibril structures.
履歴
登録2017年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42018年4月25日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.52018年6月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.62019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.82024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.92024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,2091
ポリマ－1,2091
非ポリマー00
水0
1
A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,09510
ポリマ－12,09510
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation1_564x,y+1,z-11
crystal symmetry operation1_574x,y+2,z-11
crystal symmetry operation1_544x,y-1,z-11
crystal symmetry operation1_534x,y-2,z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)24.810, 4.730, 15.830
Angle α, β, γ (deg.)80.880, 86.370, 89.780
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TAR DNA-binding protein 43 / TAR DNA結合タンパク質43 / TDP-43 / DLIIKGISVHI


分子量: 1209.479 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM2 peptide (UNP residues 247-257) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: DLIIKGISVHI fibril / タイプ: COMPLEX / 詳細: This peptide was synthesized and crystallized. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 5.03 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶マシュー密度: 1.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 18.73 %
結晶化温度: 310 K / 手法: バッチ法 / pH: 8.5 / 詳細: 50 mM CHES, pH 8.5

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
撮影電子線照射量: 3.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 1840 mm
EM回折 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / フーリエ空間範囲: 62.1 % / 多重度: 6.71 / 構造因子数: 139 / 位相残差: 0.001 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 73.4 % / 再高解像度: 1.4 Å / 測定した強度の数: 9353 / 構造因子数: 1037 / 位相誤差: 0.001 ° / 位相残差: 0.001 ° / 位相誤差の除外基準: 1 / Rmerge: 20.3 / Rsym: 20.3
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2017年1月19日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.499
11-H, K, K-L20.501
反射解像度: 1.4→15.6 Å / Num. obs: 1037 / % possible obs: 73.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.019 % / Biso Wilson estimate: 21.481 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.203 / Rrim(I) all: 0.213 / Χ2: 0.595 / Net I/σ(I): 3.34 / Num. measured all: 9353 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.4-1.486.7121.4510.929332241390.3331.56262.1
1.48-1.5710.0390.7562.1118072201800.8170.79481.8
1.57-1.677.5180.3732.268271561100.9890.39670.5
1.67-1.818.4791.0121.9710091561190.7091.07776.3
1.81-1.989.4050.4853.4110911541160.9460.5175.3
1.98-2.2110.7070.3814.8212421571160.9070.40373.9
2.21-2.5610.4430.2415.08919121880.9270.25672.7
2.56-3.137.7680.2874.9753695690.9510.30472.6
3.13-4.439.8970.1917.1877293780.9870.283.9
4.43-15.69.8640.1387.4521737220.9980.14259.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1TVIPSF416画像取得
6Cootモデルフィッティング
8Phaser分子置換
11XSCALEcrystallography merging
13REFMACモデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 80.88 ° / ∠β: 86.37 ° / ∠γ: 89.78 ° / A: 24.81 Å / B: 4.73 Å / C: 15.83 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: idealized 11-residue beta strand

解像度: 1.4→15.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 3.788 / SU ML: 0.104 / SU R Cruickshank DPI: 0.0326 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.031 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3065 92 8.9 %RANDOM
Rwork0.2619 ---
obs0.2655 944 72.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 91.54 Å2 / Biso mean: 33.756 Å2 / Biso min: 15.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.78 Å2-1.04 Å2-18.05 Å2
2---25.77 Å2-3.48 Å2
3---4.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.39→15.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数84 0 0 0 84
残基数----11
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.0090.01984
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d0.0170.0298
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.2111.979112
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg0.7763225
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg6.438510
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg23.273252
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg7.471518
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.0790.216
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.0040.0280
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other00.0214
LS精密化 シェル解像度: 1.392→1.428 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.535 3 -
Rwork0.409 43 -
all-46 -
obs--36.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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