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- PDB-5w7v: CryoEM structure of the segment, DLIIKGISVHI, assembled into a tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w7v
タイトルCryoEM structure of the segment, DLIIKGISVHI, assembled into a triple-helical fibril
要素TAR DNA-binding protein 43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / steric zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / regulation of protein stability / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Ge, P. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic-level evidence for packing and positional amyloid polymorphism by segment from TDP-43 RRM2.
著者: Elizabeth L Guenther / Peng Ge / Hamilton Trinh / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Tamir Gonen / Z Hong Zhou / David S Eisenberg /
要旨: Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a ...Proteins in the fibrous amyloid state are a major hallmark of neurodegenerative disease. Understanding the multiple conformations, or polymorphs, of amyloid proteins at the molecular level is a challenge of amyloid research. Here, we detail the wide range of polymorphs formed by a segment of human TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) as a model for the polymorphic capabilities of pathological amyloid aggregation. Using X-ray diffraction, microelectron diffraction (MicroED) and single-particle cryo-EM, we show that the DLIIKGISVHI segment from the second RNA-recognition motif (RRM2) forms an array of amyloid polymorphs. These associations include seven distinct interfaces displaying five different symmetry classes of steric zippers. Additionally, we find that this segment can adopt three different backbone conformations that contribute to its polymorphic capabilities. The polymorphic nature of this segment illustrates at the molecular level how amyloid proteins can form diverse fibril structures.
履歴
登録2017年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.62025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8781
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8781
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: TAR DNA-binding protein 43
3: TAR DNA-binding protein 43
2: TAR DNA-binding protein 43
6: TAR DNA-binding protein 43
5: TAR DNA-binding protein 43
4: TAR DNA-binding protein 43
7: TAR DNA-binding protein 43
0: TAR DNA-binding protein 43
8: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8859
ポリマ－10,8859
非ポリマー00
水00
1
1: TAR DNA-binding protein 43
3: TAR DNA-binding protein 43
2: TAR DNA-binding protein 43
6: TAR DNA-binding protein 43
5: TAR DNA-binding protein 43
4: TAR DNA-binding protein 43
7: TAR DNA-binding protein 43
0: TAR DNA-binding protein 43
8: TAR DNA-binding protein 43
x 30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)326,559270
ポリマ－326,559270
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation29
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 30 / Rise per n subunits: 1.598 Å / Rotation per n subunits: -120.441 °)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43 / DLIIKGISVHI


分子量: 1209.479 Da / 分子数: 9 / 断片: RRM2 peptide (UNP residues 247-257) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: DLIIKGISVHI fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分名称: Water / 式: H2O
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.2 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 610
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 4-20

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN1.9粒子像選択
2Leginon3.2画像取得
4CTFFIND4CTF補正
12RELION1.4３次元再構成+IHRSR implementation
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -120.441 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.598 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 18818 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00720370
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.77127210
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.10612300
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0633840
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0023060

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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