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万見
- EMDB-3040: Cryo-EM structure of a mammalian ribosomal termination complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3040
タイトルCryo-EM structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ) and the UGA stop codon
マップデータReconstruction of a mammalian 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
試料
  • 試料: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic release factor 1, G183A, G184A
  • タンパク質・ペプチド: ATP binding cassette E1
  • タンパク質・ペプチド: Sec61-beta
  • RNA: messenger RNA伝令RNA
  • RNA: transfer RNA転移RNA
キーワードribosome (リボソーム) / translation termination / release factor (翻訳終結因子) / stop codon (終止コドン) / decoding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endoribonuclease activity / CTPase activity / translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / OAS antiviral response / regulation of translational termination / translation release factor activity / ribosome disassembly / translation release factor activity, codon specific ...negative regulation of endoribonuclease activity / CTPase activity / translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / OAS antiviral response / regulation of translational termination / translation release factor activity / ribosome disassembly / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / ribosomal subunit / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ribosomal subunit export from nucleus / ヒドロキシル化 / ribosomal small subunit binding / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / 小胞体 / endoribonuclease inhibitor activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / rescue of stalled ribosome / translational termination / translational initiation / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / cytosolic ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / ribosome binding / リボソーム生合成 / regulation of translation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / 5S rRNA binding / リボソーム / ミトコンドリアマトリックス / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / iron ion binding / GTPase activity / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like ...RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 4Fe-4S binding domain / 60S acidic ribosomal protein P0 / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / TRASH domain / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S12e signature. / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / 40S Ribosomal protein S10 / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal Protein L6, KOW domain / 60S ribosomal protein L6E / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein L6e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L24e-related / Ribosomal protein L24e/L24 superfamily / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein L35Ae signature. / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal protein L24e / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L32e signature. / Ribosomal protein L6 signature 2. / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L15e signature. / Ribosomal protein L21e signature. / Ribosomal protein L37e signature. / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L11 signature. / 50S ribosomal protein L30e-like / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Ubiquitin domain signature. / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S14 signature. / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L29 signature. / Type-2 KH domain profile. / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S7 signature. / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S15 signature. / S4 RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S11 signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Small ribosomal subunit protein eS12 / ATP binding cassette subfamily E member 1 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein eL31 ...Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Small ribosomal subunit protein eS12 / ATP binding cassette subfamily E member 1 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Small ribosomal subunit protein uS11 / 40S ribosomal protein S24 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein uS7 / 60S ribosomal protein L6 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Large ribosomal subunit protein uL3 / TRASH domain-containing protein / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Plectin/eS10 N-terminal domain-containing protein / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein eL36 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS19 / 60S acidic ribosomal protein P0 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Large ribosomal subunit protein eL34 / ATP-binding cassette sub-family E member 1 / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.83 Å
データ登録者Brown A / Shao S / Murray J / Hegde RS / Ramakrishnan V
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structural basis for stop codon recognition in eukaryotes.
著者: Alan Brown / Sichen Shao / Jason Murray / Ramanujan S Hegde / V Ramakrishnan /
要旨: Termination of protein synthesis occurs when a translating ribosome encounters one of three universally conserved stop codons: UAA, UAG or UGA. Release factors recognize stop codons in the ribosomal ...Termination of protein synthesis occurs when a translating ribosome encounters one of three universally conserved stop codons: UAA, UAG or UGA. Release factors recognize stop codons in the ribosomal A-site to mediate release of the nascent chain and recycling of the ribosome. Bacteria decode stop codons using two separate release factors with differing specificities for the second and third bases. By contrast, eukaryotes rely on an evolutionarily unrelated omnipotent release factor (eRF1) to recognize all three stop codons. The molecular basis of eRF1 discrimination for stop codons over sense codons is not known. Here we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures at 3.5-3.8 Å resolution of mammalian ribosomal complexes containing eRF1 interacting with each of the three stop codons in the A-site. Binding of eRF1 flips nucleotide A1825 of 18S ribosomal RNA so that it stacks on the second and third stop codon bases. This configuration pulls the fourth position base into the A-site, where it is stabilized by stacking against G626 of 18S rRNA. Thus, eRF1 exploits two rRNA nucleotides also used during transfer RNA selection to drive messenger RNA compaction. In this compacted mRNA conformation, stop codons are favoured by a hydrogen-bonding network formed between rRNA and essential eRF1 residues that constrains the identity of the bases. These results provide a molecular framework for eukaryotic stop codon recognition and have implications for future studies on the mechanisms of canonical and premature translation termination.
履歴
登録2015年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月15日-
マップ公開2015年8月12日-
更新2015年12月23日-
現状2015年12月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jai
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3040.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of a mammalian 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.48768422 - 0.71897972
平均 (標準偏差)0.00119808 (±0.02276708)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 562.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z562.800562.800562.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.4880.7190.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing t...

全体名称: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
要素
  • 試料: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
  • 複合体: 80S ribosomeEukaryotic ribosome
  • タンパク質・ペプチド: eukaryotic release factor 1, G183A, G184A
  • タンパク質・ペプチド: ATP binding cassette E1
  • タンパク質・ペプチド: Sec61-beta
  • RNA: messenger RNA伝令RNA
  • RNA: transfer RNA転移RNA

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超分子 #1000: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing t...

超分子名称: Affinity-purified 80S ribosome-nascent chain complex containing the UGA stop codon bound to eRF1(AAQ) and ABCE1
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 6
分子量理論値: 2.1 MDa

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 細胞: reticulocyte / 細胞中の位置: cytosol
分子量理論値: 2 MDa

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分子 #1: eukaryotic release factor 1, G183A, G184A

分子名称: eukaryotic release factor 1, G183A, G184A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: eRF1(AAQ) / コピー数: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pRSETA
配列UniProtKB: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1

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分子 #2: ATP binding cassette E1

分子名称: ATP binding cassette E1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: ABCE1, Rli1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 細胞中の位置: cytosol
配列UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family E member 1

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分子 #4: Sec61-beta

分子名称: Sec61-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: in vitro translated peptide sequence / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human

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分子 #3: messenger RNA

分子名称: messenger RNA / タイプ: rna / ID: 3 / Name.synonym: mRNA
詳細: in vitro transcribed mRNA sequence containing UAA stop codon
分類: OTHER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
配列文字列:
UCAAAGUUUG AG

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分子 #5: transfer RNA

分子名称: transfer RNA / タイプ: rna / ID: 5 / Name.synonym: tRNA / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit
分子量理論値: 20 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Hepes, 100 mM KAc, 5 mM MgAc2, 1 mM DTT
グリッド詳細: R2/2 400 mesh Cu grids with thin continuous carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: 30 sec wait time, blot for 3 sec before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
詳細Automated data acquisition using EPU (FEI)
日付2015年4月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1472 / 平均電子線量: 30 e/Å2
詳細: Every image is the average of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.83 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, RELION / 使用した粒子像数: 22058
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j92

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jai:
Structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ), and the UGA stop codon

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3j7p

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jai:
Structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ), and the UGA stop codon

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1dt9

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jai:
Structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ), and the UGA stop codon

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

3bk7

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
詳細Sequence was modified in Coot to agree with rabbit sequence
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jai:
Structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ), and the UGA stop codon

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原子モデル構築 5

初期モデルPDB ID:

4v51

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
詳細Sequence was modified in Coot to agree with the most prevalent tRNA sequence for each particular codon
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jai:
Structure of a mammalian ribosomal termination complex with ABCE1, eRF1(AAQ), and the UGA stop codon

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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