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万見
- EMDB-23022: Cryo-EM map of PRC2:EZH1-AEBP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23022
タイトルCryo-EM map of PRC2:EZH1-AEBP2
マップデータCryo-EM map of PRC2:EZH1-AEBP2
試料
  • 複合体: PRC2:EZH1-AEBP2
    • タンパク質・ペプチド: EZH1
    • タンパク質・ペプチド: EED
    • タンパク質・ペプチド: SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: RBAP48RBBP4
    • タンパク質・ペプチド: AEBP2
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / クロマチン / CAF-1 complex / histone H3K27 trimethyltransferase activity / random inactivation of X chromosome / ubiquitin-modified histone reader activity / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation ...protein localization to pericentric heterochromatin / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / クロマチン / CAF-1 complex / histone H3K27 trimethyltransferase activity / random inactivation of X chromosome / ubiquitin-modified histone reader activity / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / facultative heterochromatin formation / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / chromatin silencing complex / RSC-type complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Polo-like kinase mediated events / lncRNA binding / cardiac muscle cell proliferation / histone methyltransferase complex / ATPase complex / spinal cord development / positive regulation of stem cell population maintenance / G1/S-Specific Transcription / Sin3-type complex / histone methyltransferase activity / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / RNA Polymerase I Transcription Initiation / negative regulation of cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / enzyme activator activity / anatomical structure morphogenesis / ヘテロクロマチン / heterochromatin formation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / spleen development / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / methylated histone binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of cell migration / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / thymus development / liver development / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / ubiquitin binding / central nervous system development / Defective pyroptosis / promoter-specific chromatin binding / HDACs deacetylate histones / 細胞分化 / hippocampus development / transcription coregulator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / 染色体 / chromatin organization / メチル化 / histone binding / 遺伝子発現の調節 / Oxidative Stress Induced Senescence / cell population proliferation / Potential therapeutics for SARS / DNA複製 / chromosome, telomeric region / nuclear body / クロマチンリモデリング / 細胞周期 / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / クロマチン / 核小体 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
EZH1, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain ...EZH1, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain / CXC domain profile. / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SET domain / SET domain profile. / SET domain / SANT/Myb domain / JmjC domain, hydroxylase / ジンクフィンガー / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED / Histone-binding protein RBBP4 / Polycomb protein SUZ12 / Zinc finger protein AEBP2 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Grau DJ / Armache KJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM115882 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structures of monomeric and dimeric PRC2:EZH1 reveal flexible modules involved in chromatin compaction.
著者: Daniel Grau / Yixiao Zhang / Chul-Hwan Lee / Marco Valencia-Sánchez / Jenny Zhang / Miao Wang / Marlene Holder / Vladimir Svetlov / Dongyan Tan / Evgeny Nudler / Danny Reinberg / Thomas Walz ...著者: Daniel Grau / Yixiao Zhang / Chul-Hwan Lee / Marco Valencia-Sánchez / Jenny Zhang / Miao Wang / Marlene Holder / Vladimir Svetlov / Dongyan Tan / Evgeny Nudler / Danny Reinberg / Thomas Walz / Karim-Jean Armache /
要旨: Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is a histone methyltransferase critical for maintaining gene silencing during eukaryotic development. In mammals, PRC2 activity is regulated in part by the ...Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is a histone methyltransferase critical for maintaining gene silencing during eukaryotic development. In mammals, PRC2 activity is regulated in part by the selective incorporation of one of two paralogs of the catalytic subunit, EZH1 or EZH2. Each of these enzymes has specialized biological functions that may be partially explained by differences in the multivalent interactions they mediate with chromatin. Here, we present two cryo-EM structures of PRC2:EZH1, one as a monomer and a second one as a dimer bound to a nucleosome. When bound to nucleosome substrate, the PRC2:EZH1 dimer undergoes a dramatic conformational change. We demonstrate that mutation of a divergent EZH1/2 loop abrogates the nucleosome-binding and methyltransferase activities of PRC2:EZH1. Finally, we show that PRC2:EZH1 dimers are more effective than monomers at promoting chromatin compaction, and the divergent EZH1/2 loop is essential for this function, thereby tying together the methyltransferase, nucleosome-binding, and chromatin-compaction activities of PRC2:EZH1. We speculate that the conformational flexibility and the ability to dimerize enable PRC2 to act on the varied chromatin substrates it encounters in the cell.
履歴
登録2020年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月3日-
マップ公開2021年2月3日-
更新2021年2月24日-
現状2021年2月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23022.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23022.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of PRC2:EZH1-AEBP2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.16578752 - 0.2602548
平均 (標準偏差)0.00037932236 (±0.010198578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 233.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z234.000234.000234.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1660.2600.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PRC2:EZH1-AEBP2

全体名称: PRC2:EZH1-AEBP2
要素
  • 複合体: PRC2:EZH1-AEBP2
    • タンパク質・ペプチド: EZH1
    • タンパク質・ペプチド: EED
    • タンパク質・ペプチド: SUZ12
    • タンパク質・ペプチド: RBAP48RBBP4
    • タンパク質・ペプチド: AEBP2

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超分子 #1: PRC2:EZH1-AEBP2

超分子名称: PRC2:EZH1-AEBP2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量理論値: 299 KDa

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分子 #1: EZH1

分子名称: EZH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: meipnpptsk citywkrkv k seymrlrq lk rlqanmg aka lyvanf akvq ektqi lneew kklr vqpvqs mkp vsghpfl kk ctiesifp g fasqhmlmr slntvalvpi myswsplqq n fmvedetv lc nipymgd evk eedetf ieel innyd ...文字列:
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分子 #2: EED

分子名称: EED / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: mserevstap agtdmpaak k qklssden sn pdlsgde ndd avsies gtnt erpdt ptntp napg rkswgk gkw kskkcky sf kcvnslke d hnqplfgvq fnwhskegdp lvfatvgsn r vtlyechs qg eirllqs yvd adaden fytc awtyd ...文字列:
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分子 #3: SUZ12

分子名称: SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: mapqkhgggg gggsgpsag s ggggfggs aa vaaatas ggk sgggsc gggg sysas ssssa aaaa gaavlp vkk pkmehvq ad helflqaf e kptqiyrfl rtrnliapif lhrtltyms h rnsrtnik rk tfkvddm lsk vekmkg eqes hslsa ...文字列:
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分子 #4: RBAP48

分子名称: RBAP48 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: madkeaafdd aveervine e ykiwkknt pf lydlvmt hal ewpslt aqwl pdvtr pegkd fsih rlvlgt hts deqnhlv ia svqlpndd a qfdashyds ekgefggfgs vsgkieiei k inhegevn ra rympqnp cii atktps sdvl vfdyt ...文字列:
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分子 #5: AEBP2

分子名称: AEBP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: mssdgeplsr mdsedsiss t imdvdsti ss grstpam mng qgstts sskn iaync cwdqc qacf nsspdl adh irsihvd gq rggvfvcl w kgckvyntp stsqswlqrh mlthsgdkp f kcvvggcn as fasqggl arh vpthfs qqns skvss ...文字列:
mssdgeplsr mdsedsiss t imdvdsti ss grstpam mng qgstts sskn iaync cwdqc qacf nsspdl adh irsihvd gq rggvfvcl w kgckvyntp stsqswlqrh mlthsgdkp f kcvvggcn as fasqggl arh vpthfs qqns skvss qpkak eesp skagmn krr klknkrr rs lprphdff d aqtldairh raicfnlsah ieslgkghs v vfhstvia kr kedsgki kll lhwmpe dilp dvwvn eserh qlkt kvvhls klp kdtalll dp niyrtmpq k rlkr

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
50.0 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
1.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
1.0 mMDithiothreitolジチオトレイトール
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 47.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3142334
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 155809

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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