[日本語] English
万見
- SASDAP5: Native complex CytC_Adr (Cytochrome C dimer, Cyt_C_dimer + Adreno... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAP5
試料Native complex CytC_Adr
  • Cytochrome C dimer (protein), Cyt_C_dimer, Escherichia coli
  • Adrenodoxin dimer (protein), Adrenodoxin dimer, Escherichia coli
生物種Escherichia coli (大腸菌)
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2008
タイトル: Dynamics in a pure encounter complex of two proteins studied by solution scattering and paramagnetic NMR spectroscopy.
著者: Xingfu Xu / Wolfgang Reinle / Frank Hannemann / Peter V Konarev / Dmitri I Svergun / Rita Bernhardt / Marcellus Ubbink /
要旨: In the general view of protein-complex formation, a transient and dynamic encounter complex proceeds to form a more stable, well-defined, and active form. In weak protein complexes, however, the ...In the general view of protein-complex formation, a transient and dynamic encounter complex proceeds to form a more stable, well-defined, and active form. In weak protein complexes, however, the encounter state can represent a significant population of the complex. The redox proteins adrenodoxin (Adx) and cytochrome c (C c) associate to form such a weak and short-lived complex, which is nevertheless active in electron transfer. To study the conformational freedom within the protein complex, the native complex has been compared to a cross-linked counterpart by using solution scattering and NMR spectroscopy. Oligomerization behavior of the native complex in solution revealed by small-angle X-ray scattering indicates a stochastic nature of complex formation. For the cross-linked complex, interprotein paramagnetic effects are observed, whereas for the native complex, extensive averaging occurs, consistent with multiple orientations of the proteins within the complex. Simulations show that C c samples about half of the surface area of adrenodoxin. It is concluded that the complex of Adx/C c is entirely dynamic and can be considered as a pure encounter complex.
登録者
  • Petr Konarev (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
モデル

モデル #133
タイプ: dummy / ソフトウェア: Dammin / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 24.000201
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #134
タイプ: mix / ソフトウェア: Sasref / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.8809
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

-
試料

試料名称: Native complex CytC_Adr / Sample MW: 44 kDa / 試料濃度: 2.40-24.00 / Entity id: 110 / 111
バッファ名称: HEPES / 濃度: 20.00 mM / pH: 7.4 / 組成: DTT 2.000 mM
要素 #110名称: Cyt_C_dimer / タイプ: protein / 記述: Cytochrome C dimer / 分子量: 11 / 分子数: 2 / 由来: Escherichia coli
配列:
TEFKAGSAKK GATLFKTRCL QCHTVEKGGP HKVGPNLHGI FGRHSGQAEG YSYTDANIKK NVLWDENNMS EYLTNPKKYI PGTKMAFGGL KKEKDRNDLI TYLKKATE
要素 #111名称: Adrenodoxin dimer / タイプ: protein / 記述: Adrenodoxin dimer / 分子量: 11 / 分子数: 2 / 由来: Escherichia coli
配列:
KITVHFINRD GETLTTKGKI GDSLLDVVVQ NNLDIDGFGA CEGTLACSTC HLIFEQHIFE KLEEAITDEE NDMLDLAYGL TDDRSRLGCQ ICLTKAMDNM TVRVP

-
実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: Native complex (Cyt_C_Adr) / 測定日: 2006年6月15日 / 保管温度: 15 °C / セル温度: 15 °C / 照射時間: 120 sec. / フレーム数: 2 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.2004 4.9853
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 512 /
MinMax
Q0.2038 4.848
P(R) point1 512
R0 9.5
結果
D max: 9.5 / カーブのタイプ: merged
実験値StandardPorod
分子量44 kDa42 kDa44 kDa
体積--64 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I011.5 11.3
慣性半径, Rg 3 nm2.9 nm

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る