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Yorodumi- PDB-9j24: Structural basis of the bifunctionality of M. salinexigens ZYF650... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9j24 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structural basis of the bifunctionality of M. salinexigens ZYF650T glucosylglycerol phosphorylase in glucosylglycerol catabolism | ||||||
Components | Sucrose phosphorylase | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / Glucosylglycerol / phosphorylase-GH13_18 / structure-double displacement mechanism | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationsucrose phosphorylase / sucrose phosphorylase activity / carbohydrate metabolic process Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Marinobacter salinexigens (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Lu, D. / Ma, H.L. | ||||||
| Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: J Biol Chem / Year: 2025Title: Structural basis of the bifunctionality of Marinobacter salinexigens ZYF650 glucosylglycerol phosphorylase in glucosylglycerol catabolism. Authors: Di Lu / Keke Zhang / Chen Cheng / Danni Wu / Lei Yin / Quan Luo / Meiyun Shi / Honglei Ma / Xuefeng Lu / ![]() Abstract: 2-O-α-Glucosylglycerol (GG) is a natural heteroside synthesized by many cyanobacteria and a few heterotrophic bacteria under salt stress conditions. Bacteria produce GG in response to stimuli and ...2-O-α-Glucosylglycerol (GG) is a natural heteroside synthesized by many cyanobacteria and a few heterotrophic bacteria under salt stress conditions. Bacteria produce GG in response to stimuli and degrade it once the stimulus diminishes. Heterotrophic bacteria utilize GG phosphorylase (GGP), a member of the GH13_18 family, via a two-step process consisting of phosphorolysis and hydrolysis for GG catabolism. However, the precise mechanism by which GGP degrades GG remains elusive. We determined the 3D structure of a recently identified GGP (MsGGP) of the deep-sea bacterium Marinobacter salinexigens ZYF650, in complex with glucose and glycerol, α-d-glucose-1-phosphate (αGlc1-P), and orthophosphate (inorganic phosphate) at resolutions of 2.5, 2.7, and 2.7 Å, respectively. Notably, the first αGlc1-P complex structure in the GH13_18 family, the complex of MsGGP and αGlc1-P, validates that GGP catalyzes GG decomposition through consecutive phosphorolysis and hydrolysis. In addition, the structure reveals the mechanism of high stereoselectivity on αGlc1-P. Glu231 and Asp190 were identified as the catalytic residues. Interestingly, these structures closely resemble each other, indicating minimal conformational changes upon binding end-product glucose and glycerol, or the intermediate αGlc1-P. The structures also indicate that the substrates may follow a specific trajectory and a precise order toward the active center in close proximity and in a geometrically favorable orientation for catalysis in a double displacement mechanism. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9j24.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9j24.ent.gz | 981.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9j24.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9j24_validation.pdf.gz | 8.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9j24_full_validation.pdf.gz | 8.4 MB | Display | |
| Data in XML | 9j24_validation.xml.gz | 131.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 9j24_validation.cif.gz | 173 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/9j24 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j2/9j24 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9j1uC ![]() 9j22C ![]() 9j25C ![]() 7xdqS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 54903.852 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Marinobacter salinexigens (bacteria) / Gene: gtfA, FWJ25_14990 / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Sugar | ChemComp-GLC / #4: Chemical | ChemComp-PEG / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | N | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.45 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion / Details: 8% PEG 6000, 1.6 M Sodium chloride, 20% Glycerol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.987 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 17, 2023 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.29→54.8 Å / Num. obs: 157587 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.152 / Net I/σ(I): 9.3 |
| Reflection shell | Resolution: 2.29→2.35 Å / Num. unique obs: 11662 / Rpim(I) all: 0.822 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 7XDQ Resolution: 2.5→48.39 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.19 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→48.39 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Marinobacter salinexigens (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
China, 1items
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