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万見
- PDB-9cm9: Cryo-EM model derived from localized reconstruction of Ad657-hexo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cm9
タイトルCryo-EM model derived from localized reconstruction of Ad657-hexon-FX complex at 3.86A resolution
要素
  • Coagulation factor X
  • Hexon protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Adenovirus / Hexon / Coagulation factor X / Coagulation factor II / Prothrombin / Complex / Interactions / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=25 icosahedral viral capsid / coagulation factor Xa / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / Golgi lumen / blood coagulation / host cell / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding ...T=25 icosahedral viral capsid / coagulation factor Xa / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / Golgi lumen / blood coagulation / host cell / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily ...Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Hexon protein / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Reddy, V.S. / Ma, O.X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI161367 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure-derived insights from blood factors binding to the surfaces of different adenoviruses.
著者: Haley E Mudrick / Shao-Chia Lu / Janarjan Bhandari / Mary E Barry / Jack R Hemsath / Felix G M Andres / Olivia X Ma / Michael A Barry / Vijay S Reddy /
要旨: The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of ...The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of several human adenoviruses with human platelet factor-4 (PF4), coagulation factors FII (Prothrombin), and FX. While we observed EM densities for FII and FX bound to all the species-C adenoviruses examined, no densities were seen for PF4, even though PF4 can co-pellet with various Ads. Similar to FX, the γ-carboxyglutamic acid (Gla) domain of FII binds within the surface cavity of hexon trimers. While FII binds equally to species-C Ads: Ad5, Ad6, and Ad657, FX exhibits significantly better binding to Ad5 and Ad657 compared to Ad6. Although only the FX-Gla domain is observed at high-resolution (3.7 Å), the entire FX is visible at low-resolution bound to Ad5 in three equivalent binding modes consistent with the 3-fold symmetric hexon. Only the Gla and kringle-1 domains of FII are visible on all the species-C adenoviruses, where the rigid FII binds in an upright fashion, in contrast to the flexible and bent FX. These data suggest that differential binding of FII and FX may shield certain species-C adenoviruses differently against immune molecules, thereby modulating their tropism.
履歴
登録2024年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Hexon protein
K: Hexon protein
L: Hexon protein
Z: Coagulation factor X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)380,34011
ポリマ－380,0594
非ポリマー2817
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Hexon protein / CP-H / Protein II


分子量: 108257.406 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: A0A348FV85
#2: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor


分子量: 55286.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5JVE7, coagulation factor Xa
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human adenovirus 657 in complex with Coagulation factor FXCOMPLEX#1-#20NATURAL
2Hexon proteinCOMPLEX#11NATURAL
3Human Coagulation Factor XORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#22NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11500 kDa/nmNO
21500 kDa/nmNO
3155 kDa/nmNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)10534
32Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)10534
43Homo sapiens (ヒト)9606
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Human adenovirus 6
ウイルス殻
IDEntity assembly-ID三角数 (T数)
1125
22
33
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: Hepes
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 81 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 10000

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9.8モデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 59000
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3845 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6B1T

6b1t


Accession code: 6B1T / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00825807
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.75135062
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.6929423
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0483691
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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