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万見
- PDB-9arg: Rat GluN1-GluN2B NMDA receptor channel in apo conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9arg
タイトルRat GluN1-GluN2B NMDA receptor channel in apo conformation
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ligand-gated ion channel / ionotropic glutamate receptor / synaptic membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / sensory organ development / sensitization / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration ...neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / sensory organ development / sensitization / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / EPHB-mediated forward signaling / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / response to hydrogen sulfide / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / regulation of protein kinase A signaling / conditioned taste aversion / dendritic branch / response to other organism / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / apical dendrite / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of ARF protein signal transduction / fear response / response to methylmercury / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to dsRNA / response to carbohydrate / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / interleukin-1 receptor binding / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / response to morphine / positive regulation of glutamate secretion / response to growth hormone / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA selective glutamate receptor complex / RAF/MAP kinase cascade / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / neuromuscular process / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / male mating behavior / heterocyclic compound binding / suckling behavior / receptor clustering / startle response / behavioral response to pain / response to amine / small molecule binding / regulation of neuronal synaptic plasticity / action potential / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / associative learning / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of MAPK cascade / response to magnesium ion / social behavior / ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to organic cyclic compound / excitatory synapse / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / behavioral fear response / neuron development / regulation of postsynaptic membrane potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / phosphatase binding / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to manganese ion / glutamate receptor binding / D2 dopamine receptor binding / multicellular organismal response to stress / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / prepulse inhibition / monoatomic cation channel activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / calcium ion homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / synaptic cleft / response to electrical stimulus / response to mechanical stimulus / glutamate-gated receptor activity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.05 Å
データ登録者Chou, T.-H. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of ligand gating and opening of NMDA receptor.
著者: Tsung-Han Chou / Max Epstein / Russell G Fritzemeier / Nicholas S Akins / Srinu Paladugu / Elijah Z Ullman / Dennis C Liotta / Stephen F Traynelis / Hiro Furukawa /
要旨: Glutamate transmission and activation of ionotropic glutamate receptors are the fundamental means by which neurons control their excitability and neuroplasticity. The N-methyl-D-aspartate receptor ...Glutamate transmission and activation of ionotropic glutamate receptors are the fundamental means by which neurons control their excitability and neuroplasticity. The N-methyl-D-aspartate receptor (NMDAR) is unique among all ligand-gated channels, requiring two ligands-glutamate and glycine-for activation. These receptors function as heterotetrameric ion channels, with the channel opening dependent on the simultaneous binding of glycine and glutamate to the extracellular ligand-binding domains (LBDs) of the GluN1 and GluN2 subunits, respectively. The exact molecular mechanism for channel gating by the two ligands has been unclear, particularly without structures representing the open channel and apo states. Here we show that the channel gate opening requires tension in the linker connecting the LBD and transmembrane domain (TMD) and rotation of the extracellular domain relative to the TMD. Using electron cryomicroscopy, we captured the structure of the GluN1-GluN2B (GluN1-2B) NMDAR in its open state bound to a positive allosteric modulator. This process rotates and bends the pore-forming helices in GluN1 and GluN2B, altering the symmetry of the TMD channel from pseudofourfold to twofold. Structures of GluN1-2B NMDAR in apo and single-liganded states showed that binding of either glycine or glutamate alone leads to distinct GluN1-2B dimer arrangements but insufficient tension in the LBD-TMD linker for channel opening. This mechanistic framework identifies a key determinant for channel gating and a potential pharmacological strategy for modulating NMDAR activity.
履歴
登録2024年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22024年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)388,2304
ポリマ－388,2304
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 95225.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / ...GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NMDAR2B / NR2B


分子量: 98888.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00960

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Di-heterotetrameric GluN1-GluN2B NMDA receptors / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.400 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 285 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 66.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC分類
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60195 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE
原子モデル構築PDB-ID: 7SAA

7saa


Accession code: 7SAA / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00221448
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42829628
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.36512346
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0393834
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043730

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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