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万見
- PDB-8zdu: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zdu
タイトルStructure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
要素Flagellar M-ring protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Bacterial flagellum / flagellar assembly / electron Cryomicroscopy / MS-ring / type III secretion system / Salmonella
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kinoshita, M. / Makino, F. / Miyata, T. / Imada, K. / Minamino, T. / Namba, K.
資金援助 日本, 10件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K15749 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K06162 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H03182 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H02573 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K19274 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP20H05532 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP22H04844 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for assembly and function of the Salmonella flagellar MS-ring with three different symmetries.
著者: Miki Kinoshita / Fumiaki Makino / Tomoko Miyata / Katsumi Imada / Keiichi Namba / Tohru Minamino /
要旨: The flagellar MS-ring is the initial template for flagellar assembly and houses the flagellar protein export complex. The MS-ring has three parts of different symmetries within the ring structure by ...The flagellar MS-ring is the initial template for flagellar assembly and houses the flagellar protein export complex. The MS-ring has three parts of different symmetries within the ring structure by assembly of FliF subunits in two different conformations with distinct arrangements of three ring-building motifs, RBM1, RBM2, and RBM3. However, it remains unknown how these symmetries are generated. A combination of cryoEM structure and structure-based mutational analyses demonstrates that the well-conserved DQxGxxL motif in the RBM2-RBM3 hinge loop allows RBM2 to take two different orientations relative to RBM3. Of 34 FliF subunits of the MS-ring in the basal body, 23 RBM2 domains form an inner ring with a central pore that accommodates the flagellar protein export complex, and the remaining 11 RBM2 domains form 11 cog-like structures together with RBM1 domains just outside the inner RBM2-ring. We propose that a dimer of FliF with two different conformations initiates MS-ring assembly.
履歴
登録2024年5月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction / em_admin
Item: _em_3d_reconstruction.resolution / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar M-ring protein
C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar M-ring protein
E: Flagellar M-ring protein
F: Flagellar M-ring protein
G: Flagellar M-ring protein
H: Flagellar M-ring protein
I: Flagellar M-ring protein
J: Flagellar M-ring protein
K: Flagellar M-ring protein
L: Flagellar M-ring protein
M: Flagellar M-ring protein
N: Flagellar M-ring protein
O: Flagellar M-ring protein
P: Flagellar M-ring protein
Q: Flagellar M-ring protein
R: Flagellar M-ring protein
S: Flagellar M-ring protein
T: Flagellar M-ring protein
U: Flagellar M-ring protein
V: Flagellar M-ring protein
W: Flagellar M-ring protein
X: Flagellar M-ring protein
Y: Flagellar M-ring protein
Z: Flagellar M-ring protein
a: Flagellar M-ring protein
b: Flagellar M-ring protein
c: Flagellar M-ring protein
d: Flagellar M-ring protein
e: Flagellar M-ring protein
f: Flagellar M-ring protein
g: Flagellar M-ring protein
h: Flagellar M-ring protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,084,05234
ポリマ－2,084,05234
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellar M-ring protein


分子量: 61295.645 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: fliF, fla AII.1, fla BI, STM1969
発現宿主: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P15928
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
由来(組換発現)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMsodium chlorideNaCl1
225 mMImidazoleImidazole1
350 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
40.05 %Lauryl maltose neopentyl glycolLMNG1
50.05 %Triton X-100Triton1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4885
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM3.9画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimera8.6.10モデルフィッティング
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
14Coot0.9.8.7モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1015741
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62306 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession code詳細Initial refinement model-ID
17D84

7d84

7D847D841
27CIK

7cik

7CIK7CIK2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00143112
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42558242
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.3455882
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0376664
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0027820

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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