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- EMDB-60009: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60009
タイトルStructure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar M-ring protein
キーワードBacterial flagellum / flagellar assembly / electron Cryomicroscopy / MS-ring / type III secretion system / Salmonella / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌) / Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kinoshita M / Makino F / Miyata T / Imada K / Minamino T / Namba K
資金援助 日本, 10件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K15749 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K06162 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H03182 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H02573 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K19274 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP20H05532 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP22H04844 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for assembly and function of the Salmonella flagellar MS-ring with three different symmetries.
著者: Miki Kinoshita / Fumiaki Makino / Tomoko Miyata / Katsumi Imada / Keiichi Namba / Tohru Minamino /
要旨: The flagellar MS-ring is the initial template for flagellar assembly and houses the flagellar protein export complex. The MS-ring has three parts of different symmetries within the ring structure by ...The flagellar MS-ring is the initial template for flagellar assembly and houses the flagellar protein export complex. The MS-ring has three parts of different symmetries within the ring structure by assembly of FliF subunits in two different conformations with distinct arrangements of three ring-building motifs, RBM1, RBM2, and RBM3. However, it remains unknown how these symmetries are generated. A combination of cryoEM structure and structure-based mutational analyses demonstrates that the well-conserved DQxGxxL motif in the RBM2-RBM3 hinge loop allows RBM2 to take two different orientations relative to RBM3. Of 34 FliF subunits of the MS-ring in the basal body, 23 RBM2 domains form an inner ring with a central pore that accommodates the flagellar protein export complex, and the remaining 11 RBM2 domains form 11 cog-like structures together with RBM1 domains just outside the inner RBM2-ring. We propose that a dimer of FliF with two different conformations initiates MS-ring assembly.
履歴
登録2024年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月1日-
マップ公開2025年1月1日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60009.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60009.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 400 pix.
= 400. Å		1 Å/pix.
x 400 pix.
= 400. Å		1 Å/pix.
x 400 pix.
= 400. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.10016692 - 0.1660827
平均 (標準偏差)0.00013971225 (±0.0047736224)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 400.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60009_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60009_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protei...

全体名称: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
要素
  • 複合体: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar M-ring protein

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超分子 #1: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protei...

超分子名称: Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)

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分子 #1: Flagellar M-ring protein

分子名称: Flagellar M-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 34 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 61.295645 KDa
組換発現生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
配列文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE ...文字列:
MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQL TQMNIPYRFA NGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE KFGISQFSEQ VNYQRALEGE LARTIETLGP VKSARVHLAM P KPSLFVRE QKSPSASVTV TLEPGRALDE GQISAVVHLV SSAVAGLPPG NVTLVDQSGH LLTQSNTSGR DLNDAQLKFA ND VESRIQR RIEAILSPIV GNGNVHAQVT AQLDFANKEQ TEEHYSPNGD ASKATLRSRQ LNISEQVGAG YPGGVPGALS NQP APPNEA PIATPPTNQQ NAQNTPQTST STNSNSAGPR STQRNETSNY EVDRTIRHTK MNVGDIERLS VAVVVNYKTL ADGK PLPLT ADQMKQIEDL TREAMGFSDK RGDTLNVVNS PFSAVDNTGG ELPFWQQQSF IDQLLAAGRW LLVLVVAWIL WRKAV RPQL TRRVEEAKAA QEQAQVRQET EEAVEVRLSK DEQLQQRRAN QRLGAEVMSQ RIREMSDNDP RVVALVIRQW MSNDHE

UniProtKB: Flagellar M-ring protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mMImidazoleImidazole
50.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
0.05 %LMNGLauryl maltose neopentyl glycol
0.05 %TritonTriton X-100
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 実像数: 4885 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1015741
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 62306
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

7d84

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model7D84

7cik

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model7CIK
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8zdu:
Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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