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- PDB-8vrk: Rigid body fitted model for refined density map of gamma tubulin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vrk
タイトルRigid body fitted model for refined density map of gamma tubulin ring complex capped microtubule
要素
  • (Gamma-tubulin complex component ...) x 2
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Isoform 2 of Gamma-tubulin complex component 4
  • Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
  • Mitotic-spindle organizing protein 1
  • TUBGCP6 protein
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-3 chain
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードCELL CYCLE / Microtubule nucleation complex bound to a microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor binding / microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane ...netrin receptor binding / microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / cellular response to cytochalasin B / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / bBAF complex / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / npBAF complex / regulation of transepithelial transport / nBAF complex / mitotic spindle microtubule / brahma complex / meiotic spindle organization / Intraflagellar transport / morphogenesis of a polarized epithelium / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Tat protein binding / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / Gap junction assembly / microtubule nucleation / regulation of nucleotide-excision repair / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / gamma-tubulin binding / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / non-motile cilium / tight junction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / regulation of norepinephrine uptake / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / transporter regulator activity / apical junction complex / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of double-strand break repair / pericentriolar material / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / cell leading edge / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / microtubule organizing center / Recycling pathway of L1 / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / brush border / mitotic sister chromatid segregation / kinesin binding / RHOH GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / single fertilization / mitotic spindle assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / microtubule-based process / regulation of protein localization to plasma membrane / intercellular bridge / Hedgehog 'off' state / Activation of AMPK downstream of NMDARs / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule organization
類似検索 - 分子機能
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal ...Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
TUBGCP6 protein / Tubulin gamma-1 chain / Actin, cytoplasmic 1 / Tubulin alpha-1B chain / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Tubulin beta-3 chain / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Aher, A. / Urnavicius, L. / Kapoor, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)GM130234 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of the γ-tubulin ring complex-capped microtubule.
著者: Amol Aher / Linas Urnavicius / Allen Xue / Kasahun Neselu / Tarun M Kapoor /
要旨: Microtubules are composed of α-tubulin and β-tubulin dimers positioned head-to-tail to form protofilaments that associate laterally in varying numbers. It is not known how cellular microtubules ...Microtubules are composed of α-tubulin and β-tubulin dimers positioned head-to-tail to form protofilaments that associate laterally in varying numbers. It is not known how cellular microtubules assemble with the canonical 13-protofilament architecture, resulting in micrometer-scale α/β-tubulin tracks for intracellular transport that align with, rather than spiral along, the long axis of the filament. We report that the human ~2.3 MDa γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), an essential regulator of microtubule formation that contains 14 γ-tubulins, selectively nucleates 13-protofilament microtubules. Cryogenic electron microscopy reconstructions of γ-TuRC-capped microtubule minus ends reveal the extensive intra-domain and inter-domain motions of γ-TuRC subunits that accommodate luminal bridge components and establish lateral and longitudinal interactions between γ-tubulins and α-tubulins. Our structures suggest that γ-TuRC, an inefficient nucleation template owing to its splayed conformation, can transform into a compacted cap at the microtubule minus end and set the lattice architecture of cellular microtubules.
履歴
登録2024年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Tubulin alpha-1B chain
2: Tubulin beta-3 chain
3: TUBGCP6 protein
5: Gamma-tubulin complex component 3
6: TUBGCP6 protein
7: Mitotic-spindle organizing protein 1
8: Mitotic-spindle organizing protein 1
9: Actin, cytoplasmic 1
A: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
B: Gamma-tubulin complex component 3
C: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
D: Gamma-tubulin complex component 3
E: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
F: Gamma-tubulin complex component 3
G: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
H: Gamma-tubulin complex component 3
I: Isoform 2 of Gamma-tubulin complex component 4
J: Gamma-tubulin complex component 5
K: Isoform 2 of Gamma-tubulin complex component 4
L: TUBGCP6 protein
M: Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2
N: Gamma-tubulin complex component 3
O: Tubulin alpha-1B chain
P: Tubulin alpha-1B chain
Q: Tubulin alpha-1B chain
R: Tubulin alpha-1B chain
S: Tubulin alpha-1B chain
T: Tubulin alpha-1B chain
U: Tubulin alpha-1B chain
V: Tubulin alpha-1B chain
W: Tubulin alpha-1B chain
X: Tubulin alpha-1B chain
Y: Tubulin alpha-1B chain
Z: Tubulin alpha-1B chain
o: Tubulin beta-3 chain
p: Tubulin beta-3 chain
q: Tubulin beta-3 chain
r: Tubulin beta-3 chain
s: Tubulin beta-3 chain
t: Tubulin beta-3 chain
u: Tubulin beta-3 chain
v: Tubulin beta-3 chain
w: Tubulin beta-3 chain
x: Tubulin beta-3 chain
y: Tubulin beta-3 chain
z: Tubulin beta-3 chain
a: Tubulin gamma-1 chain
b: Tubulin gamma-1 chain
c: Tubulin gamma-1 chain
d: Tubulin gamma-1 chain
e: Tubulin gamma-1 chain
f: Tubulin gamma-1 chain
g: Tubulin gamma-1 chain
h: Tubulin gamma-1 chain
i: Tubulin gamma-1 chain
j: Tubulin gamma-1 chain
k: Tubulin gamma-1 chain
l: Tubulin gamma-1 chain
m: Tubulin gamma-1 chain
n: Tubulin gamma-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,136,86560
ポリマ－4,136,86560
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 53分子 1OPQRSTUVWXYZ2opqrstuvwxyz36L7...

#1: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 51019.297 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P68363, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Tubulin beta-3 chain / Tubulin beta-4 chain / Tubulin beta-III


分子量: 51276.367 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB3, TUBB4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13509
#3: タンパク質 TUBGCP6 protein


分子量: 199732.516 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP6 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: B2RWN4
#5: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 1


分子量: 8485.724 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MZT1, C13orf37, MOZART1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q08AG7
#6: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60709
#7: タンパク質
Isoform 3 of Gamma-tubulin complex component 2 / GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein ...GCP-2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / h103p / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 105581.500 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP2, GCP2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9BSJ2
#8: タンパク質 Isoform 2 of Gamma-tubulin complex component 4 / GCP-4 / hGCP4 / Gamma-ring complex protein 76 kDa / h76p / hGrip76


分子量: 76108.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP4, 76P, GCP4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UGJ1
#10: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 52022.617 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBG1, TUBG / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P23258

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Gamma-tubulin complex component ... , 2種, 7分子 5BDFHNJ

#4: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 / hGCP3 / Gamma-ring complex protein 104 kDa / hGrip104 / Spindle pole body protein Spc98 homolog / hSpc98


分子量: 103710.102 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP3, GCP3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96CW5
#9: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 5 / GCP-5


分子量: 118367.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBGCP5, GCP5, KIAA1899 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96RT8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gamma tubulin ring complex bound to microtubule minus end
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #10, #1-#9 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9856 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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