+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8piv | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Homomeric GluA2 flip R/G-unedited Q/R-edited F231A mutant in tandem with TARP gamma-2, desensitized conformation 1 | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / AMPAR / ion channels / neurotransmission | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / nervous system process / protein targeting to membrane / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / voltage-gated calcium channel complex / neuromuscular junction development / transmission of nerve impulse / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / membrane depolarization / AMPA glutamate receptor complex / calcium channel regulator activity / voltage-gated calcium channel activity / glutamate-gated receptor activity / somatodendritic compartment / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to calcium ion / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse / cell surface 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å | ||||||||||||
![]() | Zhang, D. / Krieger, J.M. / Yamashita, K. / Greger, I.H. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural mobility tunes signalling of the GluA1 AMPA glutamate receptor. 著者: Danyang Zhang / Josip Ivica / James M Krieger / Hinze Ho / Keitaro Yamashita / Imogen Stockwell / Rozbeh Baradaran / Ondrej Cais / Ingo H Greger / ![]() ![]() 要旨: AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. ...AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. Despite their prominent expression throughout interneurons and glia, their role in long-term potentiation and their involvement in a range of neuropathologies, structural information for GluA2-lacking receptors is currently absent. Here we determine and characterize cryo-electron microscopy structures of the GluA1 homotetramer, fully occupied with TARPγ3 auxiliary subunits (GluA1/γ3). The gating core of both resting and open-state GluA1/γ3 closely resembles GluA2-containing receptors. However, the sequence-diverse N-terminal domains (NTDs) give rise to a highly mobile assembly, enabling domain swapping and subunit re-alignments in the ligand-binding domain tier that are pronounced in desensitized states. These transitions underlie the unique kinetic properties of GluA1. A GluA2 mutant (F231A) increasing NTD dynamics phenocopies this behaviour, and exhibits reduced synaptic responses, reflecting the anchoring function of the AMPAR NTD at the synapse. Together, this work underscores how the subunit-diverse NTDs determine subunit arrangement, gating properties and ultimately synaptic signalling efficiency among AMPAR subtypes. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 496.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 378.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 75.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 111.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17692MC ![]() 8c1pC ![]() 8c1qC ![]() 8c1rC ![]() 8c1sC ![]() 8c2hC ![]() 8c2iC ![]() 8p3qC ![]() 8p3sC ![]() 8p3tC ![]() 8p3uC ![]() 8p3vC ![]() 8p3wC ![]() 8p3xC ![]() 8p3yC ![]() 8p3zC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 98984.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 35882.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
---|
-非ポリマー , 4種, 22分子 ![](data/chem/img/PLM.gif)
![](data/chem/img/OLC.gif)
![](data/chem/img/POV.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/OLC.gif)
![](data/chem/img/POV.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-PLM / #4: 化合物 | ChemComp-OLC / ( #5: 化合物 | ChemComp-POV / ( #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: GluA2 irR F231A mutant AMPA receptor (R/G unedited) in tandem with TARP gamma 2 in complex with 1mM quisqualate タイプ: COMPLEX 詳細: C-terminus of GluA2 flip-r-R with F231A is connected to gamma-2 N-terminus via a linker sequence Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55495 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 最高解像度: 3.46 Å |