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- PDB-8eia: Crystal structure of beta-catenin and the MDM2 p53-binding domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eia
タイトルCrystal structure of beta-catenin and the MDM2 p53-binding domain in complex with H333, a Helicon Polypeptide
要素
  • Catenin beta-1
  • E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
  • H333
キーワードLIGASE / E3 ligase / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / CDH11 homotypic and heterotypic interactions ...positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / neural plate development / metanephros morphogenesis / glial cell fate determination / Regulation of CDH19 Expression and Function / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / central nervous system vasculogenesis / regulation of centriole-centriole cohesion / RUNX3 regulates WNT signaling / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Regulation of CDH11 function / embryonic axis specification / Specification of the neural plate border / lens morphogenesis in camera-type eye / Scrib-APC-beta-catenin complex / regulation of fibroblast proliferation / beta-catenin-TCF complex / acinar cell differentiation / dorsal root ganglion development / endodermal cell fate commitment / synaptic vesicle clustering / neuron fate determination / proximal/distal pattern formation / Formation of the nephric duct / endothelial tube morphogenesis / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / sympathetic ganglion development / dorsal/ventral axis specification / layer formation in cerebral cortex / presynaptic active zone cytoplasmic component / positive regulation of endothelial cell differentiation / fungiform papilla formation / mesenchymal to epithelial transition / hindbrain development / positive regulation of skeletal muscle tissue development / lung epithelial cell differentiation / cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / positive regulation of determination of dorsal identity / fascia adherens / regulation of protein localization to cell surface / hair cell differentiation / ectoderm development / embryonic foregut morphogenesis / detection of muscle stretch / response to water-immersion restraint stress / cellular response to indole-3-methanol / smooth muscle cell differentiation / positive regulation of odontoblast differentiation / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / response to ether / positive regulation of myoblast proliferation / alpha-catenin binding / histone methyltransferase binding / regulation of calcium ion import / regulation of epithelial to mesenchymal transition / Germ layer formation at gastrulation / traversing start control point of mitotic cell cycle / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / establishment of blood-retinal barrier / atrial septum development / flotillin complex / fibroblast activation / apicolateral plasma membrane / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cranial skeletal system development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / male genitalia development / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Formation of definitive endoderm / regulation of smooth muscle cell proliferation / catenin complex / embryonic brain development / beta-catenin destruction complex / lung-associated mesenchyme development / oocyte development / midbrain dopaminergic neuron differentiation
類似検索 - 分子機能
Beta-catenin / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat ...Beta-catenin / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / Catenin beta-1 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Li, K. / Travaline, T.L. / Swiecicki, J.-M. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin beta-1
B: E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
C: H333
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0544
ポリマ－71,8623
非ポリマー1921
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area28250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.810, 96.066, 76.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Catenin beta-1 / Beta-catenin


分子量: 58139.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNB1, CTNNB, OK/SW-cl.35, PRO2286 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35222
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53- ...Double minute 2 protein / Hdm2 / Oncoprotein Mdm2 / RING-type E3 ubiquitin transferase Mdm2 / p53-binding protein Mdm2


分子量: 11099.000 Da / 分子数: 1 / Fragment: P53 binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MDM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00987, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質・ペプチド H333


分子量: 2623.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide


分子量: 192.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Potassium chloride, 0.1 M HEPES pH 7, 15% w/v PEG 5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→48.03 Å / Num. obs: 7517 / % possible obs: 92.31 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 86.83 Å2 / CC1/2: 0.978 / Rmerge(I) obs: 0.241 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3.6→3.94 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.912 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1803 / CC1/2: 0.491 / % possible all: 94.29

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7UWI

7uwi


解像度: 3.6→47.73 Å / SU ML: 0.6739 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 41.6938
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3727 1466 10.01 %
Rwork0.3537 13180 -
obs0.3555 7000 92.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 100.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→47.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4713 0 14 0 4727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00264802
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58126509
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0365781
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003823
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.43531776
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.730.38371490.42251346X-RAY DIFFRACTION94.44
3.73-3.880.39311410.37161343X-RAY DIFFRACTION93.51
3.88-4.050.48191570.38981302X-RAY DIFFRACTION93.77
4.05-4.270.4591400.38621288X-RAY DIFFRACTION90.44
4.27-4.530.32721480.38621360X-RAY DIFFRACTION93.55
4.54-4.880.34871410.36661307X-RAY DIFFRACTION92.41
4.89-5.370.42731450.37641311X-RAY DIFFRACTION92.74
5.38-6.150.3981470.41741328X-RAY DIFFRACTION93.47
6.15-7.740.32641510.35891308X-RAY DIFFRACTION92.11
7.75-47.730.31181470.24781287X-RAY DIFFRACTION90.82
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.74981909216 Å / Origin y: 13.7179774078 Å / Origin z: 20.7883535427 Å
111213212223313233
T0.410882221015 Å2-0.18633809336 Å20.0523346245859 Å2-0.648120777016 Å20.0194090104885 Å2--0.615570899768 Å2
L3.72061644069 °2-1.5878044546 °21.31042720874 °2-2.65001436398 °2-1.31109377463 °2--2.2178788014 °2
S0.190815684756 Å °0.0209967152015 Å °0.268491031634 Å °-0.12321762993 Å °-0.0318964778129 Å °0.400188837285 Å °0.0903446317118 Å °-0.26649489975 Å °-0.127092850679 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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