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- PDB-8ei5: Crystal structure of the WWP2 HECT domain in complex with H301, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ei5
タイトルCrystal structure of the WWP2 HECT domain in complex with H301, a Helicon Polypeptide
要素
  • H301
  • NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードLIGASE / E3 ligase / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of Notch signaling pathway / ubiquitin ligase complex / protein autoubiquitination / regulation of membrane potential / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein modification process / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
C: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
E: H301
F: H301
G: H301
H: H301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,78538
ポリマ－187,2398
非ポリマー2,54630
水5,747319
1
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
E: H301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,77814
ポリマ－46,8102
非ポリマー96812
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
F: H301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4389
ポリマ－46,8102
非ポリマー6287
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19810 Å2
手法PISA
3
C: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
G: H301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2537
ポリマ－46,8102
非ポリマー4445
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
4
D: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
H: H301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3168
ポリマ－46,8102
非ポリマー5066
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area19550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.660, 63.100, 122.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...
21(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...
31(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...
41(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...
12(chain E and (resid 7 through 17 or resid 103))
22(chain F and (resid 7 through 17 or resid 103))
32chain G
42chain H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A493 - 500
121(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A502 - 599
131(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A601 - 605
141(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A607 - 672
151(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A674
161(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A772 - 805
171(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A808 - 818
181(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A820 - 868
191(chain A and (resid 493 through 500 or resid 502...A820 - 865
211(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B493 - 500
221(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B502 - 599
231(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B601 - 605
241(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B607 - 672
251(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B674
261(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B676 - 699
271(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B701 - 770
281(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B772 - 805
291(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B808 - 818
2101(chain B and (resid 493 through 500 or resid 502...B820 - 865
311(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C493 - 500
321(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C502 - 599
331(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C601 - 605
341(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C607 - 672
351(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C7
361(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C701 - 770
371(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C772 - 805
381(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C808 - 818
391(chain C and (resid 493 through 500 or resid 502...C820 - 865
411(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D493 - 500
421(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D502 - 599
431(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D601 - 605
441(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D607 - 672
451(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D674
461(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D676 - 699
471(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D493 - 865
481(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D772 - 805
491(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D820 - 868
4101(chain D and (resid 493 through 500 or resid 502...D820 - 865
112(chain E and (resid 7 through 17 or resid 103))E0
212(chain F and (resid 7 through 17 or resid 103))F0
312chain GG7 - 17
412chain HH7 - 17

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 44925.391 Da / 分子数: 4 / 断片: HECT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00308, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド
H301


分子量: 1884.235 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 349分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Sodium acetate, 0.1M sodium citrate pH6.0, 10% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45.4 Å / Num. obs: 56697 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.68 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.616 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4596 / CC1/2: 0.827 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y07

4y07


解像度: 2.6→45.4 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 2658 4.75 %
Rwork0.2132 53357 -
obs0.2155 56015 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 110.98 Å2 / Biso mean: 39.6568 Å2 / Biso min: 12.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→45.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12944 0 158 319 13421
Biso mean--51.4 34.75 -
残基数----1542
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7271X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
12B7271X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
13C7271X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
14D7271X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
21E178X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
22F178X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
23G178X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
24H178X-RAY DIFFRACTION17.237TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.650.30681490.27552788293799
2.65-2.70.29961100.26642800291099
2.7-2.750.33241350.26962819295499
2.75-2.810.3351330.260527982931100
2.81-2.880.29191430.24962833297699
2.88-2.950.30211370.24752777291499
2.95-3.030.32911330.24272837297099
3.03-3.120.3121360.24152798293499
3.12-3.220.26671470.23662759290699
3.22-3.340.32081500.2252789293999
3.34-3.470.26331480.21412784293299
3.47-3.630.23841410.20182817295899
3.63-3.820.26171530.19072809296299
3.82-4.060.25591410.18762808294999
4.06-4.370.19151270.1812832295998
4.37-4.810.22111670.17442774294198
4.81-5.50.22371640.18422837300199
5.5-6.930.28761250.22942869299499
6.93-45.40.20511190.19352829294894

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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