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- PDB-8c2i: Transmembrane domain of resting state homomeric GluA1 AMPA recept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c2i
タイトルTransmembrane domain of resting state homomeric GluA1 AMPA receptor in complex with TARP gamma 3
要素
  • Isoform Flip of Glutamate receptor 1
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR / ion channels / neurotransmission
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / myosin V binding / LGI-ADAM interactions / neuron spine ...Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / myosin V binding / LGI-ADAM interactions / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / regulation of AMPA receptor activity / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / channel regulator activity / cellular response to L-glutamate / cellular response to dsRNA / ligand-gated calcium channel activity / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / beta-2 adrenergic receptor binding / long-term synaptic depression / cellular response to peptide hormone stimulus / cellular response to amine stimulus / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / response to morphine / Activation of AMPA receptors / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / spinal cord development / perisynaptic space / neuronal cell body membrane / protein kinase A binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / behavioral response to pain / immunoglobulin binding / adenylate cyclase binding / asymmetric synapse / response to electrical stimulus / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / long-term memory / voltage-gated calcium channel activity / protein targeting / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / neuronal action potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / synapse assembly / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / response to cocaine / PDZ domain binding / neuromuscular junction / cellular response to amino acid stimulus / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to nutrient levels / cerebral cortex development / regulation of synaptic plasticity / receptor internalization / recycling endosome / postsynaptic density membrane / cellular response to growth factor stimulus / response to peptide hormone / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / response to toxic substance / recycling endosome membrane / small GTPase binding / cell-cell junction / synaptic vesicle / intracellular protein localization / long-term synaptic potentiation / response to estradiol / G-protein beta-subunit binding / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane
類似検索 - 分子機能
Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #150 / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain ...Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #150 / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITIC ACID / Chem-POV / Glutamate receptor 1 / Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhang, D. / Ivica, J. / Krieger, J.M. / Ho, H. / Yamashita, K. / Cais, O. / Greger, I.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mobility tunes signalling of the GluA1 AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Josip Ivica / James M Krieger / Hinze Ho / Keitaro Yamashita / Imogen Stockwell / Rozbeh Baradaran / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. ...AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. Despite their prominent expression throughout interneurons and glia, their role in long-term potentiation and their involvement in a range of neuropathologies, structural information for GluA2-lacking receptors is currently absent. Here we determine and characterize cryo-electron microscopy structures of the GluA1 homotetramer, fully occupied with TARPγ3 auxiliary subunits (GluA1/γ3). The gating core of both resting and open-state GluA1/γ3 closely resembles GluA2-containing receptors. However, the sequence-diverse N-terminal domains (NTDs) give rise to a highly mobile assembly, enabling domain swapping and subunit re-alignments in the ligand-binding domain tier that are pronounced in desensitized states. These transitions underlie the unique kinetic properties of GluA1. A GluA2 mutant (F231A) increasing NTD dynamics phenocopies this behaviour, and exhibits reduced synaptic responses, reflecting the anchoring function of the AMPAR NTD at the synapse. Together, this work underscores how the subunit-diverse NTDs determine subunit arrangement, gating properties and ultimately synaptic signalling efficiency among AMPAR subtypes.
履歴
登録2022年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12023年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
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改定 1.22023年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
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改定 1.32023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
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改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
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改定 2.02025年10月1日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
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解説: Model orientation/position
詳細: chain IDs were not consistent with related structure, 8C2H
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 1.12025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Experimental summary / Source and taxonomy / Structure summary
Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / entity / entity_src_gen / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _em_admin.last_update / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
B: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
C: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
D: Isoform Flip of Glutamate receptor 1
E: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
F: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
G: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
H: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)560,92224
ポリマ－552,3898
非ポリマー8,53216
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Isoform Flip of Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1


分子量: 102661.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria1, GluA1, Glur1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質
Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-3 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-3 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-3 / TARP gamma-3


分子量: 35435.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacng3 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8VHX0

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非ポリマー , 4種, 48分子

#3: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID


分子量: 256.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#4: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol


分子量: 356.540 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#5: 化合物
ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homomeric GluA1 AMPA receptor in complex with TARP gamma 3
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 252544 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: Servalcat

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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