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- PDB-7vy5: Coxsackievirus B3 (VP3-234Q) incubation with CD55 at pH7.4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vy5
タイトルCoxsackievirus B3 (VP3-234Q) incubation with CD55 at pH7.4
要素
  • (Capsid protein ...) x 3
  • Complement decay-accelerating factor
  • Genome polyprotein
キーワードVIRUS / CVB3 / VP3-234Q / CD55
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host transcription / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity ...symbiont-mediated perturbation of host transcription / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / side of membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / positive regulation of T cell cytokine production / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / virus receptor activity / channel activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / DNA replication / RNA helicase activity / membrane raft / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / Golgi membrane / innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / lipid binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like ...: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Jelly Rolls - #20 / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / Genome polyprotein / Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Wang, Q.L. / Liu, C.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)82072289 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Molecular basis of differential receptor usage for naturally occurring CD55-binding and -nonbinding coxsackievirus B3 strains.
著者: Qingling Wang / Qian Yang / Congcong Liu / Guoqing Wang / Hao Song / Guijun Shang / Ruchao Peng / Xiao Qu / Sheng Liu / Yingzi Cui / Peiyi Wang / Wenbo Xu / Xin Zhao / Jianxun Qi / Mengsu Yang / George F Gao /
要旨: Receptor usage defines cell tropism and contributes to cell entry and infection. Coxsackievirus B (CVB) engages coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR), and selectively utilizes the decay- ...Receptor usage defines cell tropism and contributes to cell entry and infection. Coxsackievirus B (CVB) engages coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR), and selectively utilizes the decay-accelerating factor (DAF; CD55) to infect cells. However, the differential receptor usage mechanism for CVB remains elusive. This study identified VP3-234 residues (234Q/N/V/D/E) as critical population selection determinants during CVB3 virus evolution, contributing to diverse binding affinities to CD55. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of CD55-binding/nonbinding isolates and their complexes with CD55 or CAR were obtained under both neutral and acidic conditions, and the molecular mechanism of VP3-234 residues determining CD55 affinity/specificity for naturally occurring CVB3 strains was elucidated. Structural and biochemical studies in vitro revealed the dynamic entry process of CVB3 and the function of the uncoating receptor CAR with different pH preferences. This work provides detailed insight into the molecular mechanism of CVB infection and contributes to an in-depth understanding of enterovirus attachment receptor usage.
履歴
登録2021年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.22022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-32194
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-32194
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Genome polyprotein
E: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,6136
ポリマ－105,3575
非ポリマー2561
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Genome polyprotein
E: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,336,782360
ポリマ－6,321,397300
非ポリマー15,38560
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Genome polyprotein
E: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 528 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,06530
ポリマ－526,78325
非ポリマー1,2825
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Genome polyprotein
E: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 634 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)633,67836
ポリマ－632,14030
非ポリマー1,5396
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

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Capsid protein ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / P1D / Virion protein 1


分子量: 30167.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): Rhabdomyosarcoma CELLs / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Muscle / 参照: UniProt: P03313
#2: タンパク質 Capsid protein VP2 / P1B / Virion protein 2


分子量: 28076.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): Rhabdomyosarcoma CELLs / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Muscle / 参照: UniProt: P03313
#3: タンパク質 Capsid protein VP3 / P1C / Virion protein 3


分子量: 26227.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): Rhabdomyosarcoma CELLs / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Muscle / 参照: UniProt: P03313

-
タンパク質 , 2種, 2分子 DE

#4: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 7349.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
株: Nancy / 細胞株 (発現宿主): Rhabdomyosarcoma CELLs / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Muscle / 参照: UniProt: P03313
#5: タンパク質 Complement decay-accelerating factor


分子量: 13535.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD55 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08174

-
非ポリマー , 1種, 1分子

#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS KJ025083 FOR THIS CAPSID PROTEIN.

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Coxsackievirus B3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得EPU was used to collect the raw data
4CTFFIND4CTF補正CTFFIND4 was used to estimate the CTF values
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9PHENIX1.18モデル精密化
10RELION3.0.8初期オイラー角割当RELION 3.0.8 was used to determine the initial angular assignment
11RELION3.0.8最終オイラー角割当RELION 3.0.8 was used to determine the final angular assignment
12RELION3.0.8分類RELION 3.0.8 was used to do Class3D
13RELION3.0.8３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 158446
3次元再構成解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12178 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 1COV / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 1COV

1cov

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID
1A
2B
3C
4D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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