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- PDB-7vcj: Arginine kinase H227A from Daphnia magna -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vcj
タイトルArginine kinase H227A from Daphnia magna
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE / Arginine Kinase / Stability / secondary structure
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / extracellular space / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / PHOSPHATE ION / arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Daphnia magna (おおみじんこ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kim, D.S. / Jang, K. / Kim, W.S. / Kim, Y.J. / Park, J.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2017M3A9F6029733 韓国
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2022
タイトル: Crystal Structure of H227A Mutant of Arginine Kinase in Daphnia magna Suggests the Importance of Its Stability.
著者: Kim, D.S. / Jang, K. / Kim, W.S. / Ryu, M. / Park, J.H. / Kim, Y.J.
履歴
登録2021年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5363
ポリマ－40,3791
非ポリマー1572
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area15860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.152, 58.214, 75.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-795-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Arginine kinase


分子量: 40378.695 Da / 分子数: 1 / 変異: H227A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Daphnia magna (おおみじんこ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A7CK57, arginine kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8M Sodium/Potassium phosphate, pH 8.17

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→46.4 Å / Num. obs: 33113 / % possible obs: 98.43 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.29 / Num. unique obs: 31495

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KY2

6ky2


解像度: 1.75→38.42 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2235 1621 4.9 %RANDOM
Rwork0.1815 ---
obs0.1836 33099 97.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→38.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2779 0 9 320 3108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082861
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0383860
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.641385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006505
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.80.29981320.25232516X-RAY DIFFRACTION94
1.8-1.860.28131390.21312588X-RAY DIFFRACTION98
1.86-1.920.26261590.19952591X-RAY DIFFRACTION99
1.92-20.23871110.19132659X-RAY DIFFRACTION99
2-2.090.27071340.19172633X-RAY DIFFRACTION98
2.09-2.20.27021220.19192627X-RAY DIFFRACTION98
2.2-2.340.20881370.18432590X-RAY DIFFRACTION97
2.34-2.520.24311390.18732664X-RAY DIFFRACTION99
2.52-2.780.25361230.19322641X-RAY DIFFRACTION99
2.78-3.180.23851520.19222639X-RAY DIFFRACTION98
3.18-40.17921280.15822636X-RAY DIFFRACTION98
4-38.420.16761450.15632694X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.9143 Å / Origin y: 6.1573 Å / Origin z: 16.9643 Å
111213212223313233
T0.1018 Å20.0117 Å20.0012 Å2-0.1042 Å20.004 Å2--0.078 Å2
L0.7052 °20.3397 °2-0.2326 °2-0.7194 °2-0.1502 °2--0.4713 °2
S-0.0082 Å °-0.0477 Å °0.0475 Å °0.0312 Å °0.0026 Å °0.0433 Å °-0.019 Å °0.0444 Å °0.0012 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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