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- PDB-7stg: Consequences of HLA single chain trimer mutations on peptide pres... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7stg | ||||||
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Title | Consequences of HLA single chain trimer mutations on peptide presentation and binding affinity | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / HLA / SCT / VHH / HPV / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | ![]() antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / replication fork / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity ...antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / replication fork / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / single-stranded DNA binding / early endosome membrane / nuclear speck / immune response / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / RNA binding / extracellular space / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7sqpC ![]() 7sr0C ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5C ![]() 7srkSC ![]() 7sshC ![]() 7st3C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Assembly
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 47523.223 Da / Num. of mol.: 16 / Mutation: Y108C, A163C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: RADX, CXorf57, B2M, HLA-A / Production host: ![]() References: UniProt: Q6NSI4, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.77 Å3/Da / Density % sol: 70.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 100 mM Tris, pH 8.0, 200 mM Li2SO4, 1.1 M AmSO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 13, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 362304 / % possible obs: 94.7 % / Redundancy: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 53.4 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 13.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 32198 / CC1/2: 0.739 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: 1.19.1_4122 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7SRK Resolution: 2.7→48.86 Å / SU ML: 0.3751 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / Phase error: 27.9226 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 66.72 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→48.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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