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- PDB-7sr0: Single chain trimer HLA-A*02:01 (H98L, Y108C) with HPV.16 E7 pept... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7sr0 | ||||||
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Title | Single chain trimer HLA-A*02:01 (H98L, Y108C) with HPV.16 E7 peptide YMLDLQPET | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / HLA / VHH / HPV / SCT | ||||||
Function / homology | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / : / symbiont-mediated activation of host transcription / : / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / antigen processing and presentation / viral process ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / : / symbiont-mediated activation of host transcription / : / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / antigen processing and presentation / viral process / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / immune response / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / cell surface / DNA binding / zinc ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 320.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 35.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 48.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7sqpSC ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5C ![]() 7srkC ![]() 7sshC ![]() 7st3C ![]() 7stgC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 47672.453 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H98L, Y108C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Gene: E7, B2M, HLA-A / Cell line (production host): HEK 293 F / Production host: ![]() References: UniProt: P03129, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.77 Å3/Da / Density % sol: 67.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 200 mM HK2PO4, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.54→50 Å / Num. obs: 59905 / % possible obs: 97.6 % / Redundancy: 11 % / Biso Wilson estimate: 47.54 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 26.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.54→2.63 Å / Num. unique obs: 5425 / CC1/2: 0.856 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7SQP Resolution: 2.54→48.84 Å / SU ML: 0.2673 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.8114 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 56.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.54→48.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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