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- PDB-7sr5: Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108C, A163C) with Wilms tumor p... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7sr5 | ||||||
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Title | Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108C, A163C) with Wilms tumor protein peptide RMFPNAPYL | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / HLA / VHH / HPV / SCT | ||||||
Function / homology | ![]() posterior mesonephric tubule development / negative regulation of metanephric glomerular mesangial cell proliferation / positive regulation of metanephric ureteric bud development / thorax and anterior abdomen determination / metanephric epithelium development / regulation of animal organ formation / adrenal cortex formation / negative regulation of female gonad development / positive regulation of heart growth / visceral serous pericardium development ...posterior mesonephric tubule development / negative regulation of metanephric glomerular mesangial cell proliferation / positive regulation of metanephric ureteric bud development / thorax and anterior abdomen determination / metanephric epithelium development / regulation of animal organ formation / adrenal cortex formation / negative regulation of female gonad development / positive regulation of heart growth / visceral serous pericardium development / Nephron development / glomerular basement membrane development / diaphragm development / mesenchymal to epithelial transition / sex determination / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / positive regulation of male gonad development / cellular response to gonadotropin stimulus / gonad development / Transcriptional regulation of testis differentiation / tissue development / podocyte differentiation / double-stranded methylated DNA binding / cardiac muscle cell fate commitment / hemi-methylated DNA-binding / male genitalia development / glomerulus development / camera-type eye development / C2H2 zinc finger domain binding / ureteric bud development / branching involved in ureteric bud morphogenesis / adrenal gland development / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / germ cell development / vasculogenesis / cellular response to cAMP / epithelial cell differentiation / RNA splicing / kidney development / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / negative regulation of cell growth / MHC class I protein complex / positive regulation of miRNA transcription / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / male gonad development / heart development / early endosome membrane / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / negative regulation of translation / nuclear speck / immune response / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
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-Validation report
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Data in XML | ![]() | 34.7 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7sqpC ![]() 7sr0SC ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7srkC ![]() 7sshC ![]() 7st3C ![]() 7stgC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 47683.484 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Y108C, A163C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: WT1, B2M, HLA-A / Production host: ![]() References: UniProt: P19544, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.74 Å3/Da / Density % sol: 67.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 200 mM NH4Citrate, 14.5% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 17, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→50 Å / Num. obs: 76503 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 40.97 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 16.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.43 Å / Num. unique obs: 7530 / CC1/2: 0.772 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: 1.19.1_4122 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7SR0 Resolution: 2.35→48.74 Å / SU ML: 0.2797 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 24.0818 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.08 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→48.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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