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Yorodumi- PDB-7stg: Consequences of HLA single chain trimer mutations on peptide pres... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7stg | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Consequences of HLA single chain trimer mutations on peptide presentation and binding affinity | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / HLA / SCT / VHH / HPV / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationantigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / replication fork / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / single-stranded DNA binding ...antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / replication fork / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / single-stranded DNA binding / early endosome membrane / immune response / nuclear speck / Golgi membrane / cell surface / RNA binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Front Immunol / Year: 2023Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7stg.cif.gz | 4.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7stg.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 7stg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7stg_validation.pdf.gz | 545.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7stg_full_validation.pdf.gz | 549.5 KB | Display | |
| Data in XML | 7stg_validation.xml.gz | 123.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 7stg_validation.cif.gz | 194.4 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/st/7stg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/st/7stg | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7sqpC ![]() 7sr0C ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5C ![]() 7srkSC ![]() 7sshC ![]() 7st3C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
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Components
| #1: Protein | Mass: 47523.223 Da / Num. of mol.: 16 / Mutation: Y108C, A163C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human), (gene. exp.) ![]() Gene: RADX, CXorf57, B2M, HLA-A / Production host: Homo sapiens (human)References: UniProt: Q6NSI4, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Homo sapiens (human)#3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.77 Å3/Da / Density % sol: 70.48 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 100 mM Tris, pH 8.0, 200 mM Li2SO4, 1.1 M AmSO4 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 13, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 362304 / % possible obs: 94.7 % / Redundancy: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 53.4 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 13.7 |
| Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 32198 / CC1/2: 0.739 |
-
Processing
| Software | Name: PHENIX / Version: 1.19.1_4122 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 7SRK Resolution: 2.7→48.86 Å / SU ML: 0.3751 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / Phase error: 27.9226 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 66.72 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→48.86 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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