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- PDB-7ssh: Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108A) with HPV.16 E7 peptide YM... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ssh | ||||||
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Title | Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108A) with HPV.16 E7 peptide YMLDLQPETTDLYC | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / HLA / VHH / HPV / SCT | ||||||
Function / homology | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / immune response / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7sqpSC ![]() 7sr0C ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5C ![]() 7srkC ![]() 7st3C ![]() 7stgC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Assembly
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 48214.949 Da / Num. of mol.: 16 / Mutation: Y108A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Gene: E7, B2M, HLA-A / Production host: ![]() References: UniProt: P03129, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.77 Å3/Da / Density % sol: 70.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 200 mM NaCl, 100 mM HEPES, pH 7.0, 1.45 M (NH4)2SO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 13, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.73→50 Å / Num. obs: 331873 / % possible obs: 89.7 % / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 48.77 Å2 / CC1/2: 0.986 / Net I/σ(I): 15.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.73→2.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / Num. unique obs: 28511 / CC1/2: 0.51 |
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Processing
Software | Name: PHENIX / Version: 1.19.1_4122 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7SQP Resolution: 2.73→49.19 Å / SU ML: 0.4164 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 29.7146 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.94 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.73→49.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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