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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7st3 | ||||||
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タイトル | Consequences of HLA single chain trimer mutations on peptide presentation and binding affinity | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / HLA / VHH / SCT / HPV / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / immune response / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. 著者: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.8 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 667.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 692 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 227.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 312.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7sqpC ![]() 7sr0C ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5SC ![]() 7srkC ![]() 7sshC ![]() 7stgC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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集合体
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48279.074 Da / 分子数: 16 / 変異: Y108C,A163C / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 遺伝子: E7, B2M, HLA-A / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P03129, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: 抗体 | 分子量: 12536.822 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.96 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM Tris, pH 7.5, 200 mM Li2SO4, 1.6 M AmSO4 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.78→50.48 Å / Num. obs: 340982 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 47.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.76 |
反射 シェル | 解像度: 2.78→2.88 Å / Num. unique obs: 29320 / CC1/2: 0.916 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122 / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 7SR5 解像度: 2.78→50.48 Å / SU ML: 0.3673 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 26.8582 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 55.89 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.78→50.48 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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