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Yorodumi- PDB-7sr3: Single chain trimer HLA-A*02:01 (H98L, Y108C) with HPV.16 E7 pept... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7sr3 | ||||||
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Title | Single chain trimer HLA-A*02:01 (H98L, Y108C) with HPV.16 E7 peptide YMLDLQPETTDL | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / HLA / VHH / HPV / SCT | ||||||
Function / homology | Function and homology information symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated perturbation of host transcription / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / viral process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / immune response / protein domain specific binding / DNA-binding transcription factor activity / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human papillomavirus type 16 Pongo pygmaeus (Bornean orangutan) Homo sapiens (human) Lama glama (llama) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.49 Å | ||||||
Authors | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Front Immunol / Year: 2023 Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7sr3.cif.gz | 371.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7sr3.ent.gz | 299.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7sr3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sr/7sr3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sr/7sr3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7sqpSC 7sr0C 7sr4C 7sr5C 7srkC 7sshC 7st3C 7stgC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48001.797 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: H98L, Y108C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human papillomavirus type 16, (gene. exp.) Pongo pygmaeus (Bornean orangutan), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: E7, B2M, HLA-A / Production host: Homo sapiens (human) References: UniProt: P03129, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Homo sapiens (human) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.78 Å3/Da / Density % sol: 67.42 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 200 mM K2SO4, 17% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.49→50 Å / Num. obs: 65593 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 38.78 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 19.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.49→2.58 Å / Num. unique obs: 6332 / CC1/2: 0.847 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: 1.19.1_4122 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7SQP Resolution: 2.49→48.99 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.1 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 136.85 Å2 / Biso mean: 42.6929 Å2 / Biso min: 17.54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.49→48.99 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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