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- PDB-7rw4: Crystal structure of junctophilin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rw4
タイトルCrystal structure of junctophilin-1
要素Junctophilin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Muscle / membrane / ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional membrane complex / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / calcium ion transport into cytosol / muscle organ development / structural constituent of muscle / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum / Z disc / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane ...junctional membrane complex / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / calcium ion transport into cytosol / muscle organ development / structural constituent of muscle / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum / Z disc / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Junctophilin / Possible plasma membrane-binding motif in junctophilins, PIP-5-kinases and protein kinases. / MORN motif / MORN repeat
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Junctophilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Yang, Z. / Panwar, P. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structures of the junctophilin/voltage-gated calcium channel interface reveal hot spot for cardiomyopathy mutations.
著者: Yang, Z.F. / Panwar, P. / McFarlane, C.R. / Tuinte, W.E. / Campiglio, M. / Van Petegem, F.
履歴
登録2021年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Junctophilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4157
ポリマ－37,9291
非ポリマー4866
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.076, 55.203, 142.447
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Junctophilin-1 / JP-1 / Junctophilin type 1


分子量: 37928.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JPH1, JP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HDC5
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→40 Å / Num. obs: 84406 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 14.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.901 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 528933
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.31-1.3451.09754550.5020.5421.2280.97697.6
1.34-1.375.70.93454950.6390.4241.0280.97899.3
1.37-1.416.40.71755970.7970.3030.780.97100
1.41-1.456.40.5555480.8750.2320.5980.962100
1.45-1.56.20.4255760.9160.1810.4590.95199.9
1.5-1.556.40.31955800.9450.1360.3470.962100
1.55-1.626.40.22855840.9710.0960.2480.92499.9
1.62-1.696.50.18156040.9790.0760.1970.92599.9
1.69-1.786.30.12556270.9870.0540.1360.89399.9
1.78-1.896.30.09556010.9910.040.1030.87599.7
1.89-2.046.70.0756050.9940.0290.0760.84799.7
2.04-2.246.40.05756570.9950.0240.0630.81599.8
2.24-2.566.50.05356940.9950.0220.0580.815100
2.56-3.236.40.04857750.9960.0210.0520.8100
3.23-406.10.04860080.9960.0210.0520.86499.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.31→37.48 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.168 3924 5.03 %
Rwork0.1366 74052 -
obs0.1381 77976 92.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.94 Å2 / Biso mean: 20.5321 Å2 / Biso min: 9.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.31→37.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2460 0 40 327 2827
Biso mean--45.1 33.72 -
残基数----321
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.31-1.330.2932160.232231833411
1.33-1.340.2705570.212690696333
1.34-1.360.25321150.19781800191564
1.36-1.380.22981340.18572446258085
1.38-1.40.19221250.17852652277795
1.4-1.420.2291550.16872815297098
1.42-1.440.22361330.17552803293699
1.44-1.470.23521340.15382840297499
1.47-1.490.21271490.129127892938100
1.49-1.520.16461480.117928492997100
1.52-1.550.13981620.112427962958100
1.55-1.580.15331610.11228773038100
1.58-1.610.15641510.105827932944100
1.61-1.650.15191790.103728273006100
1.65-1.690.16471610.107228372998100
1.69-1.740.13771310.110928562987100
1.74-1.790.14581570.106628443001100
1.79-1.850.15791520.119328483000100
1.85-1.910.17681660.120128713037100
1.91-1.990.13941430.11182828297199
1.99-2.080.14581730.110828513024100
2.08-2.190.14091480.120628683016100
2.19-2.330.15221330.124929133046100
2.33-2.510.1781480.138228983046100
2.51-2.760.1671520.153329143066100
2.76-3.160.18781380.164129353073100
3.16-3.980.18471480.140429783126100
3.98-37.480.15581550.153931003255100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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