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- PDB-7rnv: SH2 domain of guanine nucleotide exchange factor Vav2 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rnv
タイトルSH2 domain of guanine nucleotide exchange factor Vav2 in complex with an actin peptide with phosphorylated tyrosine 53
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Guanine nucleotide exchange factor VAV2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylated tyrosine binding protein / actin peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle fiber adaptation / : / Striated Muscle Contraction / Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / response to steroid hormone / lamellipodium assembly / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / epidermal growth factor receptor binding / NRAGE signals death through JNK ...skeletal muscle fiber adaptation / : / Striated Muscle Contraction / Azathioprine ADME / regulation of small GTPase mediated signal transduction / response to steroid hormone / lamellipodium assembly / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / epidermal growth factor receptor binding / NRAGE signals death through JNK / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / regulation of GTPase activity / RHOB GTPase cycle / myosin binding / mesenchyme migration / RHOC GTPase cycle / Fc-epsilon receptor signaling pathway / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to mechanical stimulus / skeletal muscle fiber development / stress fiber / GPVI-mediated activation cascade / muscle contraction / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / VEGFR2 mediated vascular permeability / guanyl-nucleotide exchange factor activity / filopodium / Signal transduction by L1 / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / ADP binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / platelet activation / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / G alpha (12/13) signalling events / cell migration / actin cytoskeleton / cellular response to xenobiotic stimulus / DAP12 signaling / lamellipodium / cell body / angiogenesis / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain ...VAV2 protein, second SH3 domain / VAV2 protein, first SH3 domain / VAV2, SH2 domain / Vav, PH domain / Calmodulin-regulated spectrin-associated protein-like, Calponin-homology domain / CAMSAP CH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain / Calponin homology domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / ATPase, nucleotide binding domain / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide exchange factor VAV2 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Functional Analysis of a Major Tyrosine Phosphorylation Site on Actin
著者: Amelie, A. / Dai, S. / Shen, X. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide exchange factor VAV2
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9964
ポリマ－14,8722
非ポリマー1242
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.492, 109.432, 41.867
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Space group name HallC22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z
#8: -x+1/2,-y+1/2,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-915-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide exchange factor VAV2 / VAV-2


分子量: 13807.589 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain (UNP residues 665-774) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAV2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P52735
#2: タンパク質・ペプチド Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 1063.975 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-60 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68133
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.06 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate trihydrate, 0.1 M Tris hydrochloride, pH 8.5, 30% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→26.8 Å / Num. obs: 7715 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 34.47 Å2 / CC1/2: 0.987 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Num. unique obs: 5024 / CC1/2: 0.312

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IUI

2iui


解像度: 2.15→26.8 Å / SU ML: 0.3405 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.8157
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2719 760 9.89 %
Rwork0.2297 6926 -
obs0.2339 7686 95.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→26.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数908 0 8 37 953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0017940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46481273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021161
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.1687341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.320.4251300.37611157X-RAY DIFFRACTION81.92
2.32-2.550.31011500.29261398X-RAY DIFFRACTION98.22
2.55-2.920.32051540.27791415X-RAY DIFFRACTION99.12
2.92-3.670.28781540.21941445X-RAY DIFFRACTION99.56
3.67-26.80.22071720.18611511X-RAY DIFFRACTION99.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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