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- PDB-7rns: nSH2 domain of p85-alpha subunit of phosphatidylinositol 3-kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rns
タイトルnSH2 domain of p85-alpha subunit of phosphatidylinositol 3-kinase in complex with an actin peptide with phosphorylated tyrosine 53
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Isoform 2 of Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylated tyrosine binding protein / actin peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle fiber adaptation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response ...skeletal muscle fiber adaptation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / phosphatidylinositol kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / interleukin-18-mediated signaling pathway / myeloid leukocyte migration / phosphatidylinositol 3-kinase complex / T follicular helper cell differentiation / PI3K events in ERBB4 signaling / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / cellular response to potassium ion / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / Activated NTRK3 signals through PI3K / ErbB-3 class receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / Striated Muscle Contraction / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / response to steroid hormone / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / Signaling by ALK / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / RHOB GTPase cycle / natural killer cell mediated cytotoxicity / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / GP1b-IX-V activation signalling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / myosin binding / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / mesenchyme migration / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / striated muscle thin filament / insulin receptor substrate binding / T cell differentiation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / skeletal muscle thin filament assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / PI3K Cascade / RHOG GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC3 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Role of phospholipids in phagocytosis / enzyme-substrate adaptor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / response to mechanical stimulus / stress fiber / skeletal muscle fiber development / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / muscle contraction / Signaling by FGFR2 in disease
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / ATPase, nucleotide binding domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Functional Analysis of a Major Tyrosine Phosphorylation Site on Actin
著者: Amelie, A. / Dai, S. / Shen, X. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9528
ポリマ－14,5802
非ポリマー3726
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.795, 46.536, 50.089
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PI3-kinase regulatory subunit alpha / PI3K regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory ...PI3-kinase regulatory subunit alpha / PI3K regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PI3-kinase subunit p85-alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 13516.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 1063.975 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 52-60 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68133
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.73 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.05 M cadmium sulfate hydrate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 1.0 M sodium acetate trihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→26.9 Å / Num. obs: 37579 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 7.76 Å2 / CC1/2: 0.981 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.14→1.18 Å / Num. unique obs: 3027 / CC1/2: 0.512

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IUI

2iui


解像度: 1.14→26.9 Å / SU ML: 0.103 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.5045
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.147 1868 4.97 %
Rwork0.1334 35680 -
obs0.1341 37548 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.14→26.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数973 0 24 196 1193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00921093
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21381477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0831152
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.3692414
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.14-1.170.3277930.42062051X-RAY DIFFRACTION73.35
1.17-1.20.31721500.25852684X-RAY DIFFRACTION97.35
1.2-1.240.15331460.14632716X-RAY DIFFRACTION98.32
1.24-1.280.16441370.12432773X-RAY DIFFRACTION99.08
1.28-1.330.17021540.12092764X-RAY DIFFRACTION99.45
1.33-1.40.14661380.11732784X-RAY DIFFRACTION99.66
1.4-1.470.15761500.10922788X-RAY DIFFRACTION99.73
1.47-1.560.12511430.10462808X-RAY DIFFRACTION99.93
1.56-1.680.12061460.1112816X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.850.13521510.11252815X-RAY DIFFRACTION100
1.85-2.120.12011510.11272827X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.670.14411490.1262862X-RAY DIFFRACTION100
2.67-26.90.13581600.13892992X-RAY DIFFRACTION99.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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