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- PDB-7rnu: nSH2 domain of p85-beta subunit of phosphatidylinositol 3-kinase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rnu
タイトルnSH2 domain of p85-beta subunit of phosphatidylinositol 3-kinase in complex with an actin peptide with phosphorylated tyrosine 53
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylated tyrosine binding protein / actin peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle fiber adaptation / IRS-mediated signalling / cellular response to organonitrogen compound / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / : / RHOF GTPase cycle / regulation of stress fiber assembly / RHOD GTPase cycle ...skeletal muscle fiber adaptation / IRS-mediated signalling / cellular response to organonitrogen compound / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / : / RHOF GTPase cycle / regulation of stress fiber assembly / RHOD GTPase cycle / Striated Muscle Contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / response to steroid hormone / RND1 GTPase cycle / Costimulation by the CD28 family / RND2 GTPase cycle / PI3K/AKT activation / RND3 GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / RHOB GTPase cycle / Signaling by ALK / myosin binding / mesenchyme migration / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / positive regulation of cell adhesion / T cell differentiation / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / regulation of protein localization to plasma membrane / Interleukin receptor SHC signaling / skeletal muscle fiber development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / response to mechanical stimulus / stress fiber / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / RAC1 GTPase cycle / Interleukin-7 signaling / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / sarcomere / Downstream signal transduction / B cell differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / filopodium / regulation of autophagy / muscle contraction / マイクロフィラメント / Regulation of signaling by CBL / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ADP binding / Signaling by SCF-KIT / structural constituent of cytoskeleton / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to insulin stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / マイクロフィラメント / protein transport / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / cell body / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / G alpha (q) signalling events / protein phosphatase binding / Extra-nuclear estrogen signaling / blood microparticle / hydrolase activity / 免疫応答 / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Functional Analysis of a Major Tyrosine Phosphorylation Site on Actin
著者: Amelie, A. / Dai, S. / Shen, X. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
H: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,87016
ポリマ－56,3748
非ポリマー4978
水7,278404
1
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2805
ポリマ－14,0932
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area6360 Å2
手法PISA
2
C: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
D: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2805
ポリマ－14,0932
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area6850 Å2
手法PISA
3
E: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
F: Actin, alpha skeletal muscle


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0932
ポリマ－14,0932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area6270 Å2
手法PISA
4
G: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
H: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2184
ポリマ－14,0932
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.083, 41.432, 65.875
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.294, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-426-

TYR

21C-703-

HOH

31C-707-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta / PI3-kinase regulatory subunit beta / PI3K regulatory subunit beta / PtdIns-3-kinase regulatory ...PI3-kinase regulatory subunit beta / PI3K regulatory subunit beta / PtdIns-3-kinase regulatory subunit beta / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit beta / PI3-kinase subunit p85-beta / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-beta


分子量: 13029.506 Da / 分子数: 4 / 断片: nSH2 domain (UNP residues 318-428) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00459
#2: タンパク質・ペプチド
Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 1063.975 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 52-60 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68133
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 25% w/v PEG1500, 100 mM MIB, pH 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→34.92 Å / Num. obs: 79846 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15.07 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / Num. unique obs: 4489 / CC1/2: 0.69

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IUI

2iui


解像度: 1.45→34.92 Å / SU ML: 0.1734 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.4433
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 2000 2.51 %
Rwork0.1906 77820 -
obs0.1914 79820 89.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→34.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3710 0 32 404 4146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00523886
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83175275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0724555
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.28041413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.490.3259720.30582789X-RAY DIFFRACTION45.08
1.49-1.530.30731020.27253976X-RAY DIFFRACTION64.46
1.53-1.570.29271210.26714722X-RAY DIFFRACTION76.91
1.57-1.620.29711390.25495394X-RAY DIFFRACTION87.41
1.62-1.680.32031500.24885835X-RAY DIFFRACTION94.82
1.68-1.750.25671550.22966032X-RAY DIFFRACTION97.45
1.75-1.830.25461510.22815897X-RAY DIFFRACTION95.36
1.83-1.920.23991580.20386100X-RAY DIFFRACTION98.47
1.92-2.040.2291580.19756178X-RAY DIFFRACTION99.75
2.04-2.20.22761590.19016177X-RAY DIFFRACTION99.5
2.2-2.420.21551590.18676183X-RAY DIFFRACTION99.25
2.42-2.770.22251550.18966038X-RAY DIFFRACTION96.72
2.77-3.490.21621600.17426236X-RAY DIFFRACTION99.39
3.49-34.920.17391610.15516263X-RAY DIFFRACTION97.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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