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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rnu | ||||||
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タイトル | nSH2 domain of p85-beta subunit of phosphatidylinositol 3-kinase in complex with an actin peptide with phosphorylated tyrosine 53 | ||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylated tyrosine binding protein / actin peptide | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / skeletal muscle fiber adaptation / IRS-mediated signalling / : / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / RHOF GTPase cycle / regulation of stress fiber assembly / RHOD GTPase cycle ...: / skeletal muscle fiber adaptation / IRS-mediated signalling / : / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / RHOF GTPase cycle / regulation of stress fiber assembly / RHOD GTPase cycle / Striated Muscle Contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / response to steroid hormone / RND1 GTPase cycle / Costimulation by the CD28 family / Signaling by LTK / RND2 GTPase cycle / PI3K/AKT activation / RND3 GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / myosin binding / mesenchyme migration / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / skeletal muscle thin filament assembly / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / striated muscle thin filament / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RET signaling / positive regulation of cell adhesion / T cell differentiation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of protein localization to plasma membrane / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / skeletal muscle fiber development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / muscle contraction / stress fiber / response to mechanical stimulus / Tie2 Signaling / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphotyrosine residue binding / Interleukin-7 signaling / sarcomere / Downstream signal transduction / response to endoplasmic reticulum stress / B cell differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / filopodium / regulation of autophagy / actin filament / Regulation of signaling by CBL / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by SCF-KIT / cellular response to insulin stimulus / structural constituent of cytoskeleton / receptor tyrosine kinase binding / ADP binding / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of protein import into nucleus / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / actin cytoskeleton / protein transport / Downstream TCR signaling / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / lamellipodium / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / cell body / G alpha (q) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / blood microparticle / hydrolase activity / immune response / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å | ||||||
データ登録者 | Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: The Functional Analysis of a Major Tyrosine Phosphorylation Site on Actin 著者: Amelie, A. / Dai, S. / Shen, X. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7rnu.cif.gz | 142.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7rnu.ent.gz | 89.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7rnu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7rnu_validation.pdf.gz | 494.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7rnu_full_validation.pdf.gz | 497.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7rnu_validation.xml.gz | 24.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7rnu_validation.cif.gz | 34.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rn/7rnu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rn/7rnu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13029.506 Da / 分子数: 4 / 断片: nSH2 domain (UNP residues 318-428) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00459 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1063.975 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 52-60 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68133 #3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 25% w/v PEG1500, 100 mM MIB, pH 5.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.45→34.92 Å / Num. obs: 79846 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 15.07 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 11.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.45→1.5 Å / Num. unique obs: 4489 / CC1/2: 0.69 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2IUI 解像度: 1.45→34.92 Å / SU ML: 0.1734 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.4433 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→34.92 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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