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- PDB-1r1s: Structural Basis for Differential Recognition of Tyrosine Phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r1s
タイトルStructural Basis for Differential Recognition of Tyrosine Phosphorylated Sites in the Linker for Activation of T cells (LAT) by the Adaptor Protein Gads
要素
  • GRB2-related adaptor protein 2
  • LAT pY226 peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / SH2 / Gads / LAT / phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


FLT3 Signaling / Co-stimulation by CD28 / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by SCF-KIT / Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / DAP12 signaling / endosome / nucleoplasm / nucleus ...FLT3 Signaling / Co-stimulation by CD28 / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by SCF-KIT / Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / DAP12 signaling / endosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GRAP2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains ...GRAP2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GRB2-related adaptor protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cho, S. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for differential recognition of tyrosine-phosphorylated sites in the linker for activation of T cells (LAT) by the adaptor Gads.
著者: Cho, S. / Velikovsky, C.A. / Swaminathan, C.P. / Houtman, J.C. / Samelson, L.E. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2003年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GRB2-related adaptor protein 2
B: LAT pY226 peptide
C: GRB2-related adaptor protein 2
D: LAT pY226 peptide
E: GRB2-related adaptor protein 2
F: LAT pY226 peptide
G: GRB2-related adaptor protein 2
H: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,38915
ポリマ－50,7168
非ポリマー6727
水7,945441
1
A: GRB2-related adaptor protein 2
B: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8714
ポリマ－12,6792
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area6240 Å2
手法PISA
2
C: GRB2-related adaptor protein 2
D: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8714
ポリマ－12,6792
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area6150 Å2
手法PISA
3
E: GRB2-related adaptor protein 2
F: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8714
ポリマ－12,6792
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area6410 Å2
手法PISA
4
G: GRB2-related adaptor protein 2
H: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7753
ポリマ－12,6792
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
5
A: GRB2-related adaptor protein 2
B: LAT pY226 peptide
E: GRB2-related adaptor protein 2
F: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7428
ポリマ－25,3584
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area10540 Å2
手法PISA
6
C: GRB2-related adaptor protein 2
D: LAT pY226 peptide
G: GRB2-related adaptor protein 2
H: LAT pY226 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6467
ポリマ－25,3584
非ポリマー2883
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area10390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.637, 117.937, 50.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
GRB2-related adaptor protein 2 / GADS protein / Growth factor receptor binding protein / GRBLG / GRB-2-like protein / GRB2L / ...GADS protein / Growth factor receptor binding protein / GRBLG / GRB-2-like protein / GRB2L / Hematopoietic cell-associated adaptor protein GrpL / GRB-2-related monocytic adapter protein / Monocytic adapter / MONA / Adapter protein GRID


分子量: 11823.300 Da / 分子数: 4 / 断片: Gads-SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: GADS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O89100
#2: タンパク質・ペプチド
LAT pY226 peptide


分子量: 855.783 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 441 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1mM Tris-HCl, 2.5M ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年4月20日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→52.3 Å / Num. all: 133713 / Num. obs: 41324 / % possible obs: 92.72 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 5.318 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25855 2073 5.1 %RANDOM
Rwork0.21336 ---
all0.21745 38882 --
obs0.21745 38882 92.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.642 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å2-0.76 Å2
2--1.31 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3533 0 35 441 4009
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0370.0213656
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.8831.9464925
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.35337227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.7985407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2020.2490
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.023988
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02816
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.2804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2740.24036
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1030.22136
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2250.2275
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2820.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.290.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7791.52084
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.68723361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.21131572
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7564.51564
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.337 113
Rwork0.265 1937

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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