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- PDB-7r76: Cryo-EM structure of DNMT5 in apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r76
タイトルCryo-EM structure of DNMT5 in apo state
要素DNA repair protein Rad8
キーワードTRANSFERASE / Cytosine-5 methyltransferase / SNF2 ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromosome / sequence-specific DNA binding / methylation / chromatin binding / ATP hydrolysis activity ...ATP-dependent DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromosome / sequence-specific DNA binding / methylation / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...: / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5-)-methyltransferase DMT5
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptococcus neoformans var. grubii serotype A (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang, J. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA008748 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structural insights into DNMT5-mediated ATP-dependent high-fidelity epigenome maintenance.
著者: Juncheng Wang / Sandra Catania / Chongyuan Wang / M Jason de la Cruz / Beiduo Rao / Hiten D Madhani / Dinshaw J Patel /
要旨: Epigenetic evolution occurs over million-year timescales in Cryptococcus neoformans and is mediated by DNMT5, the first maintenance type cytosine methyltransferase identified in the fungal or protist ...Epigenetic evolution occurs over million-year timescales in Cryptococcus neoformans and is mediated by DNMT5, the first maintenance type cytosine methyltransferase identified in the fungal or protist kingdoms, the first dependent on adenosine triphosphate (ATP), and the most hemimethyl-DNA-specific enzyme known. To understand these novel properties, we solved cryo-EM structures of CnDNMT5 in three states. These studies reveal an elaborate allosteric cascade in which hemimethylated DNA binding first activates the SNF2 ATPase domain by a large rigid body rotation while the target cytosine partially flips out of the DNA duplex. ATP binding then triggers striking structural reconfigurations of the methyltransferase catalytic pocket to enable cofactor binding, completion of base flipping, and catalysis. Bound unmethylated DNA does not open the catalytic pocket and is instead ejected upon ATP binding, driving high fidelity. This unprecedented chaperone-like, enzyme-remodeling role of the SNF2 ATPase domain illuminates how energy is used to enable faithful epigenetic memory.
履歴
登録2021年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24292
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein Rad8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,1396
ポリマ－263,8121
非ポリマー3275
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein Rad8


分子量: 263811.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptococcus neoformans var. grubii serotype A (strain H99 / ATCC 208821 / CBS 10515 / FGSC 9487) (菌類)
株: H99 / ATCC 208821 / CBS 10515 / FGSC 9487 / 遺伝子: CNAG_07552 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: J9VI03
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DNMT5 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.26 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Cryptococcus neoformans (菌類)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.19 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 47262 X
撮影電子線照射量: 53 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72216 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00814788
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.96520010
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.5541979
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0572233
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062590

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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