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- PDB-7r5c: Structure of E.coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant RDM1-29... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7r5c | ||||||
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Title | Structure of E.coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant RDM1-29 (G206C, R207S, D210L, S211V) | ||||||
![]() | (Isoaspartyl peptidase) x 2 | ||||||
![]() | HYDROLASE / L-asparaginase / mutation | ||||||
Function / homology | ![]() beta-aspartyl-peptidase / asparagine catabolic process via L-aspartate / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Barciszewski, J. / Imiolczyk, B. / Loch, J.I. / Jaskolski, M. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural and biophysical studies of new L-asparaginase variants: lessons from random mutagenesis of the prototypic Escherichia coli Ntn-amidohydrolase. Authors: Loch, J.I. / Klonecka, A. / Kadziolka, K. / Bonarek, P. / Barciszewski, J. / Imiolczyk, B. / Brzezinski, K. / Gilski, M. / Jaskolski, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 207.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 469.6 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 473 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 22.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 31 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7qq8C ![]() 7qsfC ![]() 7qtcC ![]() 7qvrC ![]() 7qy6C ![]() 7qymC ![]() 7qyxC ![]() 7r1gC ![]() 2zalS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
Experimental dataset #1 | Data reference: ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules AAACCCBBBDDD
#1: Protein | Mass: 19013.773 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 14414.244 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G206C, R207S, D210L, S211V Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 111 molecules ![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-TRS / | #5: Chemical | ChemComp-EDO / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 0.1 M PCTP buffer pH 7.0, 25 % w/v PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU HyPix-6000HE / Detector: PIXEL / Date: Jan 13, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→21.48 Å / Num. obs: 30380 / % possible obs: 97.6 % / Redundancy: 4.5 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 6.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 2652 / CC1/2: 0.902 / Rrim(I) all: 0.555 / % possible all: 99.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2ZAL Resolution: 2.2→21.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 19.292 / SU ML: 0.235 / Cross valid method: FREE R-VALUE / ESU R: 0.336 / ESU R Free: 0.26
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.081 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→21.48 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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