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Yorodumi- PDB-7qsf: Structure of E.coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant RDM1-12... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7qsf | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of E.coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant RDM1-12 (G206C, R207T, D210A, S211A) | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / L-asparaginase / Ntn-hydrolase / EcAIII | ||||||
| Function / homology | beta-aspartyl-peptidase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / hydrolase activity / Isoaspartyl peptidase Function and homology information | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Loch, J.I. / Kadziolka, K. / Jaskolski, M. | ||||||
| Funding support | Poland, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2022Title: Structural and biophysical studies of new L-asparaginase variants: lessons from random mutagenesis of the prototypic Escherichia coli Ntn-amidohydrolase. Authors: Loch, J.I. / Klonecka, A. / Kadziolka, K. / Bonarek, P. / Barciszewski, J. / Imiolczyk, B. / Brzezinski, K. / Gilski, M. / Jaskolski, M. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7qsf.cif.gz | 214.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7qsf.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 7qsf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7qsf_validation.pdf.gz | 439.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7qsf_full_validation.pdf.gz | 440.1 KB | Display | |
| Data in XML | 7qsf_validation.xml.gz | 27.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 7qsf_validation.cif.gz | 41.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/7qsf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/7qsf | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7qq8C ![]() 7qtcC ![]() 7qvrC ![]() 7qy6C ![]() 7qymC ![]() 7qyxC ![]() 7r1gC ![]() 7r5cC ![]() 2zalS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
| Experimental dataset #1 | Data reference: 10.18150/T0WC49 / Data set type: diffraction image data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 19013.773 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 14358.137 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G206C, R207T, D210A, S211A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.17 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 / Details: 30% PEG 6000, 0.2 M MgCl2 in 0.1M Tris-HCl pH 8.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SEALED TUBE / Type: Agilent SuperNova / Wavelength: 1.54056 Å |
| Detector | Type: RIGAKU HyPix-6000HE / Detector: PIXEL / Date: Jul 16, 2020 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.54056 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.6→19.05 Å / Num. obs: 69731 / % possible obs: 90.7 % / Redundancy: 2.3 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 9.8 |
| Reflection shell | Resolution: 1.6→1.63 Å / Redundancy: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique obs: 3274 / CC1/2: 0.883 / Rrim(I) all: 0.293 / % possible all: 86.8 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2ZAL Resolution: 1.6→19.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.741 / SU ML: 0.067 / Cross valid method: FREE R-VALUE / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.093
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 16.778 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→19.05 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
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Controller
About Yorodumi




X-RAY DIFFRACTION
Poland, 1items
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