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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2zal | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of E. coli isoaspartyl aminopeptidase/L-asparaginase in complex with L-aspartate | |||||||||
![]() | (L-asparaginase) x 2 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / isoaspartyl peptidase / asparaginase / Ntn-hydrolase / autoproteolysis / L-aspartate/calcium cluster | |||||||||
機能・相同性 | ![]() beta-aspartyl-peptidase / asparagine catabolic process via L-aspartate / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate 著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000 タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by the Escherichia coli genome 著者: Borek, D. / Jaskolski, M. #2: ジャーナル: Nature / 年: 1995 タイトル: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation 著者: Brannigan, J.A. / Dodson, G. / Duggleby, H.J. / Moody, P.C.E. / Smith, J.L. / Tomchick, D.R. / Murzin, A.G. #3: ![]() タイトル: Crystal structure of glycosylasparaginase from Flavobacterium meningosepticum 著者: Xuan, J. / Tarentino, A.L. / Grimwood, B.G. / Plummer Jr., T.H. / Cui, T. / Guan, C. / Van Roey, P. #4: ![]() タイトル: Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase 著者: Oinonen, C. / Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Peltonen, L. #5: ![]() タイトル: Crystal structures of Flavobacterium glycosylasparaginase. An N-terminal nucleophile hydrolase activated by intramolecular proteolysis 著者: Guo, H.-C. / Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. #6: ![]() タイトル: Structural insights into the mechanism of intramolecular proteolysis 著者: Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. / Guo, H.-C. #7: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004 タイトル: Autoproteolytic activation of human aspartylglucosaminidase 著者: Saarela, J. / Oinonen, C. / Jalanko, A. / Rouvinen, J. / Peltonen, L. #8: ![]() タイトル: Structure of the isoaspartyl peptidase with L-asparaginase activity from Escherichia coli 著者: Prahl, A. / Pazgier, M. / Hejazi, M. / Lockau, W. / Lubkowski, J. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 128.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 99.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 478 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 482.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 35.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1k2xS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 17071.527 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal subunit (alpha), UNP residues 2-161 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 解説: The N-terminal methionine has been removed by an intracellular aminopeptidase (E. coli). During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta ...解説: The N-terminal methionine has been removed by an intracellular aminopeptidase (E. coli). During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 162-178 were not present in the crystallized material due to partial, non-specific degradation at the c-terminus. The number of missing residues was determined by mass spectrometry 遺伝子: ybiK (iaaA) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P37595, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase #2: タンパク質 | 分子量: 13812.512 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal subunit (beta), UNP residues 179-315 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 解説: During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 316-321 were not present in the crystallized material due to ...解説: During expression and purification, the protein undergoes autoproteolytic cleavage into alpha and beta subunits. The residues 316-321 were not present in the crystallized material due to partial, non-specific degradation at the C-terminus. The number of missing residues was determined by mass spectrometry 遺伝子: ybiK (iaaA) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P37595, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase |
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-非ポリマー , 6種, 263分子 ![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
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![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 化合物 | ChemComp-ASP / #6: 化合物 | ChemComp-CL / | #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 100mM Tris/HCl, 80mM calcium chloride, 100mM sodium aspartate, 17% PEG 4000, 13% PEG 400, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月28日 |
放射 | モノクロメーター: Si single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.095 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 43572 / Num. obs: 43572 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4085 / % possible all: 91.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB entry 1K2X 解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.746 / SU ML: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 158-161 FROM CHAIN C (SUBUNIT ALPHA) AS WELL AS THE RESIDUES 314-315 FROM THE CHAINS B AND D (SUBUNITS BETA) ...詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 158-161 FROM CHAIN C (SUBUNIT ALPHA) AS WELL AS THE RESIDUES 314-315 FROM THE CHAINS B AND D (SUBUNITS BETA) WERE NOT MODELED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY. CHAIN A IS COMPLETE. IN EACH OF THE TWO ACTIVE SITES, A CLEARLY VISIBLE PRODUCT OF THE ENZYMATIC REACTION, L-ASPARTATE, IS MODELED. IN INTERSTITIAL POSITIONS, THE STRUCTURE CONTAINS A BIG 3L-ASP/5CA COORDINATION COMPLEX.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 13.27 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.904→2.006 Å / Total num. of bins used: 10 /
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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