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- PDB-9gaf: PRECURSOR OF THE W11F MUTANT GLYCOSYLASPARAGINASE FROM FLAVOBACTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gaf
タイトルPRECURSOR OF THE W11F MUTANT GLYCOSYLASPARAGINASE FROM FLAVOBACTERIUM MENINGOSEPTICUM
要素PROTEIN (GLYCOSYLASPARAGINASE)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PRECURSOR / GLYCOSYLASPARAGINASE / N-TERMINAL NUCLEOPHILE / AUTOPROTEOLYSIS / MUTANT / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / peptidase activity / periplasmic space / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Guo, H.-C. / Xu, Q.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural insights into the mechanism of intramolecular proteolysis.
著者: Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. / Guo, H.C.
履歴
登録1999年6月15日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLYCOSYLASPARAGINASE)
C: PROTEIN (GLYCOSYLASPARAGINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4314
ポリマ－64,2812
非ポリマー1502
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.300, 52.800, 62.400
Angle α, β, γ (deg.)80.80, 90.50, 105.10
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99997, -0.00729, -0.00245), (-0.00459, 0.82152, -0.57016), (0.00617, -0.57013, -0.82153)
ベクター: 41.18482, 26.41655, 83.87385)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLYCOSYLASPARAGINASE) / GLYCOASPARAGINASE / ASPARTYLGLYCOSYLAMINASE / ASPARTYLGLUCOSAMINIDASE


分子量: 32140.598 Da / 分子数: 2 / 変異: W11F / 由来タイプ: 組換発現
詳細: AN INHIBITOR (FREE GLYCINE) IS BOUND TO EACH PRECURSOR
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
解説: RECOMBINANT PROTEIN / プラスミド: PMAL FUSION PROTEIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細A FREE GLYCINE MOLECULE BOUND TO EACH PRECURSOR TO ACT AS THE INHIBITOR OF AUTOPROTEOLYSIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 15% PEG 3300, 100MM TRIS, PH 7.5, 0.2M LITHIUM SULFATE, 0.1% SODIUM AZIDE
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
350 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
520 mMglycine1drop
615 %PEG33001reservoir
70.1 MTris-HCl1reservoir
80.2 Mlithium sulphate1reservoir
90.1 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9202
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→21.4 Å / Num. obs: 43920 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 2.01 % / Rsym value: 2.6 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.95 % / Mean I/σ(I) obs: 13.6 / Rsym value: 5.5 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 88282 / Rmerge(I) obs: 0.026
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / Rmerge(I) obs: 0.055

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XTALVIEW精密化
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 2GAW

2gaw


解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 100000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED INDIVIDUAL B F / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 3427 8 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 42126 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 8.7 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4444 0 10 226 4680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it5.21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 439 8 %
Rwork0.2195 4704 -
obs--95.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.HIS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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