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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7qs0 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of B30.2 PRYSPRY domain of TRIM10 | ||||||
Components | Tripartite motif-containing protein 10 | ||||||
Keywords | LIGASE / E3 / TRIM / TRIM10 / B30.2 domain / SPRY domain / PRYSPRY domain | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationhost-mediated suppression of symbiont invasion / erythrocyte differentiation / Interferon gamma signaling / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / innate immune response / zinc ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Chaikuad, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
| Funding support | 1items
| ||||||
Citation | Journal: J Struct Biol X / Year: 2025Title: Structural analysis of TRIM family PRYSPRY domains and its implications for E3-ligand design. Authors: Zhubi, R. / Chaikuad, A. / Munoz Sosa, C.J. / Joerger, A.C. / Knapp, S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7qs0.cif.gz | 223.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7qs0.ent.gz | 181.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7qs0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7qs0_validation.pdf.gz | 447.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7qs0_full_validation.pdf.gz | 451.4 KB | Display | |
| Data in XML | 7qs0_validation.xml.gz | 20.5 KB | Display | |
| Data in CIF | 7qs0_validation.cif.gz | 28.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/7qs0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/7qs0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7b2sC ![]() 7qryC ![]() 7qrzC ![]() 7qs1C ![]() 7qs2C ![]() 7qs3C ![]() 7qs4C ![]() 7qs5C ![]() 9r11C ![]() 6umbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _
NCS ensembles :
|
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Components
| #1: Protein | Mass: 20059.520 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRIM10, RFB30, RNF9 / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | N | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.01 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 25% ethylene glycol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.00002 Å | |||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 4, 2021 | |||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.00002 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.3→38.32 Å / Num. obs: 22199 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 8.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 3.4 | |||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6umb Resolution: 2.3→38.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 20.474 / SU ML: 0.236 / SU R Cruickshank DPI: 0.5129 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.513 / ESU R Free: 0.272 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 124.72 Å2 / Biso mean: 50.251 Å2 / Biso min: 25.54 Å2
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| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→38.32 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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| LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation









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