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万見
- PDB-7qim: In situ structure of nebulin bound to actin filament in skeletal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qim
タイトルIn situ structure of nebulin bound to actin filament in skeletal sarcomere
要素
  • (nebulin (mouse)) x 2
  • ACTS protein
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Skeletal muscle / Sarcomere / Thin filament
機能・相同性
機能・相同性情報


Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ACTS protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Wang, Z. / Grange, M. / Pospich, S. / Wagner, T. / Kho, A.L. / Gautel, M. / Raunser, S.
資金援助European Union, 5件
組織認可番号国
Max Planck SocietyEuropean Union
Wellcome Trust201543/Z/16/ZEuropean Union
European Research Council (ERC)856118European Union
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R003106/1European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structures from intact myofibrils reveal mechanism of thin filament regulation through nebulin.
著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Sabrina Pospich / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram ...In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to reveal structures of native nebulin bound to thin filaments within intact sarcomeres. This in situ reconstruction provided high-resolution details of the interaction between nebulin and actin, demonstrating the stabilizing role of nebulin. Myosin bound to the thin filaments exhibited different conformations of the neck domain, highlighting its inherent structural variability in muscle. Unexpectedly, nebulin did not interact with myosin or tropomyosin, but it did interact with a troponin T linker through two potential binding motifs on nebulin, explaining its regulatory role. Our structures support the role of nebulin as a thin filament "molecular ruler" and provide a molecular basis for studying nemaline myopathies.
履歴
登録2021年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13990
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13990
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: ACTS protein
B: ACTS protein
A: ACTS protein
D: ACTS protein
E: ACTS protein
F: nebulin (mouse)
G: nebulin (mouse)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,12717
ポリマ－225,8707
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area25290 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area82000 Å2

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要素

#1: タンパク質
ACTS protein


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: A0A7K7PM04
#2: タンパク質 nebulin (mouse)


分子量: 9188.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 nebulin (mouse)


分子量: 6131.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Mouse psoas muscle myofibrils / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / Calibrated defocus min: 2400 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 3.4 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
13PHENIXモデル精密化
14ISOLDEモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 141860 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 48 / Num. of volumes extracted: 183260
原子モデル構築B value: 100 / 空間: REAL
詳細: Mg was not refined but copied from the initial model
原子モデル構築PDB-ID: 5JLH

5jlh


PDB chain-ID: A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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