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- PDB-7pxa: Open-gate mycobacterium 20S CP proteasome in complex MPA - global... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pxa
タイトルOpen-gate mycobacterium 20S CP proteasome in complex MPA - global 3D refinement
要素
  • AAA ATPase forming ring-shaped complexes
  • Proteasome subunit alpha
  • Proteasome subunit beta
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / AAA motor / ATPAse / mycobacterium / proteasome activator / 20S CP
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / proteasome complex / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / : / Proteasome alpha-type subunit ...Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Proteasome, alpha subunit, bacterial / Proteasome subunit beta, actinobacteria / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / Proteasome subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Jomaa, A. / Kavalchuk, M. / Weber-Ban, E.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of prokaryotic ubiquitin-like protein engagement and translocation by the mycobacterial Mpa-proteasome complex.
著者: Mikhail Kavalchuk / Ahmad Jomaa / Andreas U Müller / Eilika Weber-Ban /
要旨: Proteasomes are present in eukaryotes, archaea and Actinobacteria, including the human pathogen Mycobacterium tuberculosis, where proteasomal degradation supports persistence inside the host. In ...Proteasomes are present in eukaryotes, archaea and Actinobacteria, including the human pathogen Mycobacterium tuberculosis, where proteasomal degradation supports persistence inside the host. In mycobacteria and other members of Actinobacteria, prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup) serves as a degradation tag post-translationally conjugated to target proteins for their recruitment to the mycobacterial proteasome ATPase (Mpa). Here, we use single-particle cryo-electron microscopy to determine the structure of Mpa in complex with the 20S core particle at an early stage of pupylated substrate recruitment, shedding light on the mechanism of substrate translocation. Two conformational states of Mpa show how substrate is translocated stepwise towards the degradation chamber of the proteasome core particle. We also demonstrate, in vitro and in vivo, the importance of a structural feature in Mpa that allows formation of alternating charge-complementary interactions with the proteasome resulting in radial, rail-guided movements during the ATPase conformational cycle.
履歴
登録2021年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13695
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13695
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Proteasome subunit alpha
1: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
2: Proteasome subunit alpha
4: Proteasome subunit alpha
6: Proteasome subunit alpha
8: Proteasome subunit alpha
A: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
B: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
C: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
D: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
E: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
F: AAA ATPase forming ring-shaped complexes
H: Proteasome subunit beta
I: Proteasome subunit alpha
J: Proteasome subunit beta
K: Proteasome subunit alpha
L: Proteasome subunit beta
M: Proteasome subunit beta
N: Proteasome subunit beta
O: Proteasome subunit alpha
P: Proteasome subunit beta
Q: Proteasome subunit alpha
R: Proteasome subunit beta
S: Proteasome subunit beta
T: Proteasome subunit alpha
U: Proteasome subunit beta
V: Proteasome subunit beta
W: Proteasome subunit beta
X: Proteasome subunit alpha
Y: Proteasome subunit beta
Z: Proteasome subunit alpha
a: Proteasome subunit beta
b: Proteasome subunit beta
d: Proteasome subunit alpha
f: Proteasome subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,273,81835
ポリマ－1,273,81835
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area77780 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area238810 Å2

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要素

#1: タンパク質
Proteasome subunit alpha / 20S proteasome alpha subunit / Proteasome core protein PrcA


分子量: 26911.039 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: first 7 residues were removed (open-gate mutant)
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: prcA_1, prcA, prcA_2, C0094_11490, ERS007657_01774, ERS007661_00268, ERS007663_02522, ERS007665_00481, ERS007720_00613, ERS007722_01881
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A655IUE1
#2: タンパク質
AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC


分子量: 67487.930 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: arc, mpa, C0094_11520, DSI38_15585, E5M05_19030, E5M52_17490, E5M78_17520, ERS007661_01151, ERS007665_00732, ERS007679_01634, ERS007681_02311, ERS007703_01049, ERS007720_01453, ERS007722_ ...遺伝子: arc, mpa, C0094_11520, DSI38_15585, E5M05_19030, E5M52_17490, E5M78_17520, ERS007661_01151, ERS007665_00732, ERS007679_01634, ERS007681_02311, ERS007703_01049, ERS007720_01453, ERS007722_00998, ERS007741_01455, ERS023446_02559, ERS024276_00114, ERS027646_02035, ERS027659_02128, ERS027661_00811, ERS094182_01863, F6W99_00704, FRD82_11355, GCL30_10870, SAMEA2683035_00457
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A045JPX7
#3: タンパク質
Proteasome subunit beta / 20S proteasome beta subunit / Proteasome core protein PrcB


分子量: 30332.006 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: propeptide (first N-terminal 57 residues) was removed
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: prcB, C0094_11495, DSI38_15610, E5M05_20980, E5M52_20895, E5M78_20920, ERS007665_00482, ERS007670_00434, ERS007679_01035, ERS007720_00612, ERS007722_01880, ERS007741_02624, ERS013471_ ...遺伝子: prcB, C0094_11495, DSI38_15610, E5M05_20980, E5M52_20895, E5M78_20920, ERS007665_00482, ERS007670_00434, ERS007679_01035, ERS007720_00612, ERS007722_01880, ERS007741_02624, ERS013471_03478, ERS023446_02554, ERS024276_00650, ERS094182_01868, F6W99_00699, GCL30_10845, SAMEA2683035_00452
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045HFG5, proteasome endopeptidase complex

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mycobacterial Proteasome-associated ATPase in complex with substrate and open-gate 20SCP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 860718
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 222719 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5KWA

5kwa


Accession code: 5KWA / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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