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Yorodumi- PDB-7pv9: Listeria monocytogene InlB (internalin B) residues 36-392 (intern... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7pv9 | ||||||
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Title | Listeria monocytogene InlB (internalin B) residues 36-392 (internalin domain and B-repeat) | ||||||
Components | Internalin B | ||||||
Keywords | CELL INVASION / LEUCINE RICH REPEAT / PROTEIN BINDING / PATHOGENICITY / VIRULENCE FACTOR | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptidoglycan-based cell wall / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / heparin binding / lipid binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Listeria monocytogenes serovar 1/2a (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Geerds, C. / Niemann, H.H. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2022 Title: A recurring packing contact in crystals of InlB pinpoints functional binding sites in the internalin domain and the B repeat. Authors: Geerds, C. / Bleymuller, W.M. / Meyer, T. / Widmann, C. / Niemann, H.H. #1: Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2019 Title: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix. Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty ...Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams / Abstract: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7pv9.cif.gz | 506.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7pv9.ent.gz | 350.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7pv9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7pv9_validation.pdf.gz | 437.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7pv9_full_validation.pdf.gz | 439.8 KB | Display | |
Data in XML | 7pv9_validation.xml.gz | 34.4 KB | Display | |
Data in CIF | 7pv9_validation.cif.gz | 46.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/7pv9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/7pv9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7nmsC 7pv8C 1h6tS 2y5pS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 40421.789 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Listeria monocytogenes serovar 1/2a (strain ATCC BAA-679 / EGD-e) (bacteria) Strain: ATCC BAA-679 / EGD-e / Gene: inlB, lmo0434 / Plasmid: PGEX-6P-1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Codon Plus / References: UniProt: P0DQD2 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 59.5 % / Description: rod-shaped (roughly 0.01 x 0.01 x 0.08 mm) |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Reservoir solution (Morpheus screen (Molecular Dimensions) condition E6): 0.1 M (HEPES sodium salt / MOPS acid), pH 7.5, 20 % v/v ethylene glycol, 10 % w/v PEG 8,000, 0.03 M diethylene ...Details: Reservoir solution (Morpheus screen (Molecular Dimensions) condition E6): 0.1 M (HEPES sodium salt / MOPS acid), pH 7.5, 20 % v/v ethylene glycol, 10 % w/v PEG 8,000, 0.03 M diethylene glycol, 0.03 M triethylene-glycol, 0.03 M tetraethylene glycol, 0.03 M pentaethylene glycol; Protein solution: 10 mg/ml in 10 mM Tris, pH 8.0, 20 mM NaCl; Drop size: 100 nl + 100 nl (protein + reservoir) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.9164 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 28, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9164 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. obs: 22938 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 56.76 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rrim(I) all: 0.34 / Net I/σ(I): 6.49 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.39 Å / Redundancy: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / Num. unique obs: 1677 / CC1/2: 0.6 / Rrim(I) all: 1.205 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1H6T, 2Y5P Resolution: 3.3→48.27 Å / SU ML: 0.4463 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.8522 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 Details: Reference model restraints were used with PDB ID 7nms as reference model. NCS restraints were used during refinement. TLS refinement was used with TLS groups automatically determined by phenix.refine.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 61.47 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→48.27 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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