+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7pb8 | ||||||
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Title | Crystal structure of the CENP-OPQUR complex | ||||||
Components | (Centromere protein ...) x 5 | ||||||
Keywords | CELL CYCLE / Inner kinetochore | ||||||
Function / homology | Function and homology information Mis6-Sim4 complex / positive regulation of protein localization to kinetochore / centromere complex assembly / metaphase chromosome alignment / CENP-A containing chromatin assembly / chordate embryonic development / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / inner kinetochore / centriolar satellite / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal ...Mis6-Sim4 complex / positive regulation of protein localization to kinetochore / centromere complex assembly / metaphase chromosome alignment / CENP-A containing chromatin assembly / chordate embryonic development / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / inner kinetochore / centriolar satellite / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / NRIF signals cell death from the nucleus / positive regulation of epithelial cell proliferation / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / actin cytoskeleton / nuclear body / cell adhesion / cell division / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / apoptotic process / signal transduction / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.68 Å | ||||||
Authors | Bellini, D. / Yatskevich, S. / Muir, K.W. / Barford, D. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Science / Year: 2022 Title: Structure of the human inner kinetochore bound to a centromeric CENP-A nucleosome. Authors: Stanislau Yatskevich / Kyle W Muir / Dom Bellini / Ziguo Zhang / Jing Yang / Thomas Tischer / Masa Predin / Tom Dendooven / Stephen H McLaughlin / David Barford / Abstract: Kinetochores assemble onto specialized centromeric CENP-A (centromere protein A) nucleosomes (CENP-A) to mediate attachments between chromosomes and the mitotic spindle. We describe cryo-electron ...Kinetochores assemble onto specialized centromeric CENP-A (centromere protein A) nucleosomes (CENP-A) to mediate attachments between chromosomes and the mitotic spindle. We describe cryo-electron microscopy structures of the human inner kinetochore constitutive centromere associated network (CCAN) complex bound to CENP-A reconstituted onto α-satellite DNA. CCAN forms edge-on contacts with CENP-A, and a linker DNA segment of the α-satellite repeat emerges from the fully wrapped end of the nucleosome to thread through the central CENP-LN channel that tightly grips the DNA. The CENP-TWSX histone-fold module further augments DNA binding and partially wraps the linker DNA in a manner reminiscent of canonical nucleosomes. Our study suggests that the topological entrapment of the linker DNA by CCAN provides a robust mechanism by which kinetochores withstand both pushing and pulling forces exerted by the mitotic spindle. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7pb8.cif.gz | 373.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7pb8.ent.gz | 253.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7pb8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pb/7pb8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pb/7pb8 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7pb4C 7piiC 7pknC 7r5rC 7r5sC 7r5vC 7ywxC 7yyhC 6qlfS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Centromere protein ... , 5 types, 5 molecules OQUPR
#1: Protein | Mass: 33830.637 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPO, ICEN36, MCM21R / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Variant (production host): HighFive / References: UniProt: Q9BU64 |
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#2: Protein | Mass: 15442.636 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPQ, C6orf139 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Variant (production host): HighFive / References: UniProt: Q7L2Z9 |
#3: Protein | Mass: 47609.766 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: MAPRGRRRPRPHRSEGARRSKNTLERTHSMKDKAGQKCKPIDVFDFPDNSDVSSIGRLGE NEKDEETYETFDPPLHSTAIYADEEEFSKHCGLSLSSTPPGKEAKRSSDTSGNEASEIES VKISAKKPGRKLRPISDDSESIEESDTRRKVKSAEKISTQRHEVIRTTASSELSEKPAES ...Details: MAPRGRRRPRPHRSEGARRSKNTLERTHSMKDKAGQKCKPIDVFDFPDNSDVSSIGRLGE NEKDEETYETFDPPLHSTAIYADEEEFSKHCGLSLSSTPPGKEAKRSSDTSGNEASEIES VKISAKKPGRKLRPISDDSESIEESDTRRKVKSAEKISTQRHEVIRTTASSELSEKPAES VTSKKTGPLSAQPSVEKENLAIESQSKTQKKGKISHDKRKKSRSKAIGSDTSDIVHIWCP EGMKTSDIKELNIVLPEFEKTHLEHQQRIESKVCKAAIATFYVNVKEQFIKMLKESQMLT NLKRKNAKMISDIEKKRQRMIEVQDELLRLEPQLKQLQTKYDELKERKSSLRNAAYFLSN LKQLYQDYSDVQAQEPNVKETYDSSSLPALLFKARTLLGAESHLRNINHQLEKLLDQG Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPU, ICEN24, KLIP1, MLF1IP, PBIP1 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Variant (production host): HighFive / References: UniProt: Q71F23 |
#4: Protein | Mass: 34005.797 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CENPP / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Variant (production host): HighFive / References: UniProt: Q6IPU0 |
#5: Protein | Mass: 20228.297 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ITGB3BP, CENPR, NRIF3 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / Variant (production host): HighFive / References: UniProt: Q13352 |
-Non-polymers , 1 types, 1 molecules
#6: Water | ChemComp-HOH / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 15% PEG2kmme, 40 mM NaFormate, 200 mM bis-tris propane pH 6.9 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I24 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 20, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.68→46.3 Å / Num. obs: 6104 / % possible obs: 77.5 % / Redundancy: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 79.89 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 7.6 |
Reflection shell | Resolution: 3.68→3.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.35 / Num. unique obs: 6104 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6QLF Resolution: 3.68→25.65 Å / SU ML: 0.6215 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 25.7058 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 100.91 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.68→25.65 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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