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Yorodumi- PDB-7p6j: Crystal structure of glycosyl-enzyme intermediate of RBcel1 Y201F -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7p6j | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of glycosyl-enzyme intermediate of RBcel1 Y201F | ||||||
Components | Endoglucanase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Transglycosylase / GH5_5 family / complex / glycosyl-enzyme intermediate | ||||||
| Function / homology | Function and homology information | ||||||
| Biological species | uncultured bacterium (environmental samples) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Collet, L. / Dutoit, R. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2022Title: Highlighting the factors governing transglycosylation in the GH5_5 endo-1,4-beta-glucanase RBcel1. Authors: Collet, L. / Vander Wauven, C. / Oudjama, Y. / Galleni, M. / Dutoit, R. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 7p6j.cif.gz | 571.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7p6j.ent.gz | 476.8 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7p6j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7p6j_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7p6j_full_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | |
| Data in XML | 7p6j_validation.xml.gz | 60.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 7p6j_validation.cif.gz | 91.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p6/7p6j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p6/7p6j | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7p6gC ![]() 7p6hC ![]() 7p6iC ![]() 4ee9S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein / Non-polymers , 2 types, 1163 molecules ABCD

| #1: Protein | Mass: 36366.051 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: Y201F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) uncultured bacterium (environmental samples)Plasmid: pBAD-TOPO / Production host: ![]() #8: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Sugars , 6 types, 9 molecules 
| #2: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #3: Polysaccharide | | #4: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D- ...beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose | #5: Polysaccharide | #6: Polysaccharide | beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose | #7: Sugar | ChemComp-BGC / | |
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.32 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: Reservoir: 0.1M Tris, 21% PEG600, pH7 Protein-ligand mix: 100 ul protein (14.1 mg/ml in 20 mM sodium phosphate buffer pH6.5) + 36 ul 212 mM cellotriose. Drop: 2 ul reservoir + 2 ul protein- ...Details: Reservoir: 0.1M Tris, 21% PEG600, pH7 Protein-ligand mix: 100 ul protein (14.1 mg/ml in 20 mM sodium phosphate buffer pH6.5) + 36 ul 212 mM cellotriose. Drop: 2 ul reservoir + 2 ul protein-ligand mix + 0.2 ul microseeds. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 2 / Wavelength: 0.98 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 13, 2018 |
| Radiation | Monochromator: M / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.75→44.82 Å / Num. obs: 124776 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 6.78 % / Biso Wilson estimate: 28.45 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rrim(I) all: 0.073 / Χ2: 1.088 / Net I/σ(I): 13.54 / Num. measured all: 845927 |
| Reflection shell | Resolution: 1.75→44.82 Å / Redundancy: 6.23 % / Rmerge(I) obs: 0.806 / Mean I/σ(I) obs: 1.57 / Num. measured obs: 9542 / Num. possible: 1498 / Num. unique obs: 1467 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.037 / % possible all: 93.3 |
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Phasing MR |
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-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4EE9 Resolution: 1.75→44.82 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 22.6 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 120.4 Å2 / Biso mean: 37.47 Å2 / Biso min: 16.31 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.75→44.82 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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