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万見
- PDB-7ns3: Substrate receptor scaffolding module of yeast Chelator-GID SR4 E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ns3
タイトルSubstrate receptor scaffolding module of yeast Chelator-GID SR4 E3 ubiquitin ligase bound to Fbp1 substrate
要素
  • (Vacuolar import and degradation protein ...) x 2
  • BJ4_G0018240.mRNA.1.CDS.1
  • Fructose-bisphosphatase
  • Glucose-induced degradation protein 8
  • Protein FYV10
キーワードLIGASE / GID / CTLH / ubiquitin / E3 ligase / supramolecular assembly / metabolism / gluconeogenesis / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process in the vacuole / GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / vacuole / negative regulation of gluconeogenesis / Neutrophil degranulation ...protein catabolic process in the vacuole / GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / vacuole / negative regulation of gluconeogenesis / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / carbohydrate metabolic process / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Fyv10/E3 ubiquitin-protein transferase MAEA / Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / : / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 ...Protein Fyv10/E3 ubiquitin-protein transferase MAEA / Armadillo-type fold containing protein ARMC8/Vid28 / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CRA domain / : / CT11-RanBPM / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Armadillo-like helical / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphatase / Protein FYV10 / Vacuolar import and degradation protein 24 / BJ4_G0038950.mRNA.1.CDS.1 / Glucose-induced degradation protein 8 / Vacuolar import and degradation protein 28
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sherpa, D. / Chrustowicz, J. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / ...著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / Matthias Mann / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of ...How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of gluconeogenic enzymes), we discover supramolecular chelate assembly as an E3 ligase strategy for targeting an oligomeric substrate. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures show that, to bind the tetrameric substrate fructose-1,6-bisphosphatase (Fbp1), two minimally functional GID E3s assemble into the 20-protein Chelator-GID, which resembles an organometallic supramolecular chelate. The Chelator-GID assembly avidly binds multiple Fbp1 degrons so that multiple Fbp1 protomers are simultaneously ubiquitylated at lysines near the allosteric and substrate binding sites. Importantly, key structural and biochemical features, including capacity for supramolecular assembly, are preserved in the human ortholog, the CTLH E3. Based on our integrative structural, biochemical, and cell biological data, we propose that higher-order E3 ligase assembly generally enables multipronged targeting, capable of simultaneously incapacitating multiple protomers and functionalities of oligomeric substrates.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme
著者: Sherpa, D. / Chrustowicz, J. / Qiao, S. / Langlois, C.R. / Hehl, L.A. / Gottemukkala, K.V. / Hansen, F.M. / Karayel, O. / Prabu, J.R. / Mann, M. / Alpi, A.F. / Schulman, B.A.
履歴
登録2021年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年5月26日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_sheet_hbond / struct_sheet ...pdbx_struct_sheet_hbond / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _struct_sheet.id / _struct_sheet.number_strands
改定 1.32021年6月9日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conf
改定 1.42021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 2.02021年7月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / em_software / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr / struct_conn
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _em_software.imaging_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _struct_conn.pdbx_dist_value
解説: Model completeness
詳細: We made a residue shift in a beta sheet starting residue K338 - L348 in the chain 4 (protein-Gid4)
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12559
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12559
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
5: Vacuolar import and degradation protein 28
8: Glucose-induced degradation protein 8
1: BJ4_G0018240.mRNA.1.CDS.1
9: Protein FYV10
4: Vacuolar import and degradation protein 24
Fb: Fructose-bisphosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,2716
ポリマ－409,2716
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area29470 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area79880 Å2
手法PISA

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要素

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Vacuolar import and degradation protein ... , 2種, 2分子 54

#1: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 28 / Glucose-induced degradation protein 5


分子量: 105609.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VID28, GID5, YIL017C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P40547
#5: タンパク質 Vacuolar import and degradation protein 24


分子量: 41291.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SCP684_0007018400 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5Q1W0

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タンパク質 , 4種, 4分子 819Fb

#2: タンパク質 Glucose-induced degradation protein 8 / Dosage-dependent cell cycle regulator 1


分子量: 55803.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GID8, DCR1, YMR135C, YM9375.04C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P40208
#3: タンパク質 BJ4_G0018240.mRNA.1.CDS.1 / Vacuolar import and degradation protein 30


分子量: 108287.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PACBIOSEQ_LOCUS2437, SCNYR20_0003002900, SCP684_0002002900
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A6L0ZCH7
#4: タンパク質 Protein FYV10 / Protein fyv10


分子量: 59975.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PACBIOSEQ_LOCUS1661, PACBIOSEQ_LOCUS1718 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A0A6A5PZU1
#6: タンパク質 Fructose-bisphosphatase


分子量: 38303.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PACBIOSEQ_LOCUS4585, PACBIOSEQ_LOCUS4655, SCNYR20_0004037500, SCP684_0004037100
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5PV82, fructose-bisphosphatase

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Substrate receptor scaffolding module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid1, Gid4, Gid5, Gid8 and Gid9 bound to Fbp1
タイプ: COMPLEX
詳細: Generated by focused refinement of Chelator-GID SR4 + Fbp1 map
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.31 MDa
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 79.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 74929 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414745
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56220004
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.7591958
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422331
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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