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- EMDB-12560: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 E3 ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12560
タイトルCatalytic module of yeast Chelator-GID SR4 E3 ubiquitin ligase
マップデータ
試料
  • 複合体: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
    • タンパク質・ペプチド: Protein FYV10
  • リガンド: ZINC ION
キーワードGID / CTLH / ubiquitin / E3 ligase / supramolecular assembly / metabolism / gluconeogenesis / cryoEM / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / negative regulation of gluconeogenesis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / peroxisome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of apoptotic process ...GID complex / Regulation of pyruvate metabolism / negative regulation of gluconeogenesis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / peroxisome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rmd5, degenerated RING (dRING) finger / Fyv10 family / Gid-type RING finger domain / Gid-type RING finger profile. / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / CTLH/CRA C-terminal to LisH motif domain / C-terminal to LisH motif. / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
GID complex subunit 9 / E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Sherpa D / Chrustowicz J / Prabu JR / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / ...著者: Dawafuti Sherpa / Jakub Chrustowicz / Shuai Qiao / Christine R Langlois / Laura A Hehl / Karthik Varma Gottemukkala / Fynn M Hansen / Ozge Karayel / Susanne von Gronau / J Rajan Prabu / Matthias Mann / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of ...How are E3 ubiquitin ligases configured to match substrate quaternary structures? Here, by studying the yeast GID complex (mutation of which causes deficiency in glucose-induced degradation of gluconeogenic enzymes), we discover supramolecular chelate assembly as an E3 ligase strategy for targeting an oligomeric substrate. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures show that, to bind the tetrameric substrate fructose-1,6-bisphosphatase (Fbp1), two minimally functional GID E3s assemble into the 20-protein Chelator-GID, which resembles an organometallic supramolecular chelate. The Chelator-GID assembly avidly binds multiple Fbp1 degrons so that multiple Fbp1 protomers are simultaneously ubiquitylated at lysines near the allosteric and substrate binding sites. Importantly, key structural and biochemical features, including capacity for supramolecular assembly, are preserved in the human ortholog, the CTLH E3. Based on our integrative structural, biochemical, and cell biological data, we propose that higher-order E3 ligase assembly generally enables multipronged targeting, capable of simultaneously incapacitating multiple protomers and functionalities of oligomeric substrates.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: GID E3 ligase supramolecular chelate assembly configures multipronged ubiquitin targeting of an oligomeric metabolic enzyme
著者: Sherpa D / Chrustowicz J / Qiao S / Langlois CR / Hehl LA / Gottemukkala KV / Hansen FM / Karayel O / Prabu JR / Mann M / Alpi AF / Schulman BA
履歴
登録2021年3月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月5日-
マップ公開2021年5月5日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7ns4
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12560.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12560.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.58 Å/pix.
x 288 pix.
= 455.04 Å		1.58 Å/pix.
x 288 pix.
= 455.04 Å		1.58 Å/pix.
x 288 pix.
= 455.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.58 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.18229897 - 0.2407837
平均 (標準偏差)0.000024366449 (±0.0023474123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 455.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.581.581.58
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z455.040455.040455.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.1820.2410.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12560_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12560_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12560_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9

全体名称: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9
要素
  • 複合体: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5
    • タンパク質・ペプチド: Protein FYV10
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9

超分子名称: Catalytic module of yeast Chelator-GID SR4 comprising Gid2 and Gid9
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Generated by focused refinement of Chelator-GID SR4 + Fbp1 map
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 49.244594 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWD HSVKKQIKYV SQQSNRFNKS TLNKLKEFDI DSVYVNKLPK ETMENVNEAI GYHILRYSID NMPLGNKNEA F QYLKDVYG ...文字列:
MSELLDSFET EFAKFYTDSN LEETNLQKCL DHTHEFKSQL KKLKAHLNKH IQESKPEVYN KLSDKEKQKF KRKRELIIEK LSKSQRQWD HSVKKQIKYV SQQSNRFNKS TLNKLKEFDI DSVYVNKLPK ETMENVNEAI GYHILRYSID NMPLGNKNEA F QYLKDVYG ITNKESTEFI EMGQIVHDLK KGDTESCLKW CSNEMESLSS NHTALSSLKF DLYTLSAMQI VKHGNPVELY YQ ITQNAPL DCFRHREKEL MQNVVPLLTK SLIGQPIEDI DSKVNKELKE CTSLFIKEYC AAKHIFFDSP LFLIVLSGLI SFQ FFIKYK TIRELAHVDW TTKDELPFDV KLPDFLTHFH PIFICPVLKE ETTTENPPYS LACHHIISKK ALDRLSKNGT ITFK CPYCP VNTSMSSTKK VRFVML

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RMD5

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分子 #2: Protein FYV10

分子名称: Protein FYV10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 59.975102 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLN TQIKSYCQIL NRIKKRLEFF HELKDIKSQN SGTSHNGNNE GTRTKLIQWY QSYTNILIGD YLTRNNPIKY N SETKDHWN ...文字列:
MAEKSIFNEP DVDFHLKLNQ QLFHIPYELL SKRIKHTQAV INKETKSLHE HTAALNQIFE HNDVEHDELA LAKITEMIRK VDHIERFLN TQIKSYCQIL NRIKKRLEFF HELKDIKSQN SGTSHNGNNE GTRTKLIQWY QSYTNILIGD YLTRNNPIKY N SETKDHWN SGVVFLKQSQ LDDLIDYDVL LEANRISTSL LHERNLLPLI SWINENKKTL TKKSSILEFQ ARLQEYIELL KV DNYTDAI VCFQRFLLPF VKSNFTDLKL ASGLLIFIKY CNDQKPTSST SSGFDTEEIK SQSLPMKKDR IFQHFFHKSL PRI TSKPAV NTTDYDKSSL INLQSGDFER YLNLLDDQRW SVLNDLFLSD FYSMYGISQN DPLLIYLSLG ISSLKTRDCL HPSD DENGN QETETATTAE KEVEDLQLFT LHSLKRKNCP VCSETFKPIT QALPFAHHIQ SQLFENPILL PNGNVYDSKK LKKLA KTLK KQNLISLNPG QIMDPVDMKI FCESDSIKMY PT

UniProtKB: GID complex subunit 9

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 79.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

12557

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74254
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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