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万見
- PDB-7np7: Structure of an intact ESX-5 inner membrane complex, Composite C1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7np7
タイトルStructure of an intact ESX-5 inner membrane complex, Composite C1 model
要素
  • ESX-5 secretion system ATPase EccB5
  • ESX-5 secretion system protein EccC5
  • ESX-5 secretion system protein EccD5
  • Mycosin-5
キーワードMEMBRANE PROTEIN / T7SS / mycobacteria / protein transport / secretion / type VII secretion system / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / peptidoglycan-based cell wall / protein processing / hydrolase activity / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EccD-like transmembrane domain / EccD-like transmembrane domain / Type VII secretion system peptidase S8A, mycosin / Type VII secretion system membrane protein EccD / YukD-like / WXG100 protein secretion system (Wss), protein YukD / EccCa-like, Actinobacteria / EccCb-like, Actinobacteria / Type VII secretion system EccB / Type VII secretion system EccB, repeat 3 domain ...EccD-like transmembrane domain / EccD-like transmembrane domain / Type VII secretion system peptidase S8A, mycosin / Type VII secretion system membrane protein EccD / YukD-like / WXG100 protein secretion system (Wss), protein YukD / EccCa-like, Actinobacteria / EccCb-like, Actinobacteria / Type VII secretion system EccB / Type VII secretion system EccB, repeat 3 domain / Type VII secretion system EccB, repeat 1 domain / Type VII secretion system ESX-1, transport TM domain B / : / FtsK domain / FtsK/SpoIIIE family / FtsK domain profile. / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Mycosin-5 / ESX-5 secretion system protein EccC5 / ESX-5 secretion system protein EccD5 / ESX-5 secretion system ATPase EccB5
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.03 Å
データ登録者Fahrenkamp, D. / Bunduc, C.M. / Wald, J. / Ummels, R. / Bitter, W. / Houben, E.N.G. / Marlovits, T.C.
資金援助 ドイツ, オランダ, European Union, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 152/774-1 FUGG ドイツ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)864.12.006 オランダ
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission101030373European Union
German Research Foundation (DFG)FA1518/2-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure and dynamics of a mycobacterial type VII secretion system.
著者: Catalin M Bunduc / Dirk Fahrenkamp / Jiri Wald / Roy Ummels / Wilbert Bitter / Edith N G Houben / Thomas C Marlovits /
要旨: Mycobacterium tuberculosis is the cause of one of the most important infectious diseases in humans, which leads to 1.4 million deaths every year. Specialized protein transport systems-known as ...Mycobacterium tuberculosis is the cause of one of the most important infectious diseases in humans, which leads to 1.4 million deaths every year. Specialized protein transport systems-known as type VII secretion systems (T7SSs)-are central to the virulence of this pathogen, and are also crucial for nutrient and metabolite transport across the mycobacterial cell envelope. Here we present the structure of an intact T7SS inner-membrane complex of M. tuberculosis. We show how the 2.32-MDa ESX-5 assembly, which contains 165 transmembrane helices, is restructured and stabilized as a trimer of dimers by the MycP protease. A trimer of MycP caps a central periplasmic dome-like chamber that is formed by three EccB dimers, with the proteolytic sites of MycP facing towards the cavity. This chamber suggests a central secretion and processing conduit. Complexes without MycP show disruption of the EccB periplasmic assembly and increased flexibility, which highlights the importance of MycP for complex integrity. Beneath the EccB-MycP chamber, dimers of the EccC ATPase assemble into three bundles of four transmembrane helices each, which together seal the potential central secretion channel. Individual cytoplasmic EccC domains adopt two distinctive conformations that probably reflect different secretion states. Our work suggests a previously undescribed mechanism of protein transport and provides a structural scaffold to aid in the development of drugs against this major human pathogen.
履歴
登録2021年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12514
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12514
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B1: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
B2: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
B3: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
B4: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
B5: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
B6: ESX-5 secretion system ATPase EccB5
C1: ESX-5 secretion system protein EccC5
C2: ESX-5 secretion system protein EccC5
C3: ESX-5 secretion system protein EccC5
C4: ESX-5 secretion system protein EccC5
C5: ESX-5 secretion system protein EccC5
C6: ESX-5 secretion system protein EccC5
D1: ESX-5 secretion system protein EccD5
D2: ESX-5 secretion system protein EccD5
D3: ESX-5 secretion system protein EccD5
D4: ESX-5 secretion system protein EccD5
D5: ESX-5 secretion system protein EccD5
D6: ESX-5 secretion system protein EccD5
D7: ESX-5 secretion system protein EccD5
D8: ESX-5 secretion system protein EccD5
D9: ESX-5 secretion system protein EccD5
DA: ESX-5 secretion system protein EccD5
DB: ESX-5 secretion system protein EccD5
DC: ESX-5 secretion system protein EccD5
P1: Mycosin-5
P2: Mycosin-5
P3: Mycosin-5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,062,01827
ポリマ－2,062,01827
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ESX-5 secretion system ATPase EccB5 / ESX conserved component B5 / Type VII secretion system protein EccB5 / T7SS protein EccB5


分子量: 53769.988 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: eccB5, Rv1782
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WNQ9, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質
ESX-5 secretion system protein EccC5 / ESX conserved component C5 / Type VII secretion system protein EccC5 / T7SS protein EccC5


分子量: 152900.750 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: eccC5, Rv1783
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WNA5
#3: タンパク質
ESX-5 secretion system protein EccD5 / ESX conserved component D5 / Type VII secretion system protein EccD5 / T7SS protein EccD5


分子量: 53480.906 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: eccD5, Rv1795
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WNP9
#4: タンパク質 Mycosin-5 / MycP5 protease


分子量: 60074.211 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: mycP5, Rv1796, LH57_09820
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: O53945, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Intact ESX-5 inner membrane complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 2.32 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 59.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
UCSF ChimeraX1.1/v9モデル構築
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7ISOLDE1.0.1モデルフィッティング
13ISOLDE1.0.1モデル精密化
14PHENIX1.18モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 154929 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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