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- PDB-7nnb: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis ArgB in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nnb
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis ArgB in complex with 2,8-bis(trifluoromethyl)quinolin-4-ol.
要素Acetylglutamate kinase
キーワードTRANSFERASE / ArgB / Acetylglutamate kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / L-arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-Acetyl-L-glutamate kinase, cyclic / Acetylglutamate kinase ArgB / Acetylglutamate kinase family / Glutamate/acetylglutamate kinase / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family
類似検索 - ドメイン・相同性
2,8-bis(trifluoromethyl)quinolin-4-ol / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.186 Å
データ登録者Mendes, V. / Thomas, S.E. / Cory-Wright, J. / Blundell, T.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1158806 米国
引用ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2021
タイトル: A fragment-based approach to assess the ligandability of ArgB, ArgC, ArgD and ArgF in the L-arginine biosynthetic pathway of Mycobacterium tuberculosis
著者: Gupta, P. / Thomas, S.E. / Zaidan, S.A. / Pasillas, M.A. / Cory-Wright, J. / Sebastian-Perez, V. / Burgess, A. / Cattermole, E. / Meghir, C. / Abell, C. / Coyne, A.G. / Jacobs, W.R. / ...著者: Gupta, P. / Thomas, S.E. / Zaidan, S.A. / Pasillas, M.A. / Cory-Wright, J. / Sebastian-Perez, V. / Burgess, A. / Cattermole, E. / Meghir, C. / Abell, C. / Coyne, A.G. / Jacobs, W.R. / Blundell, T.L. / Tiwari, S. / Mendes, V.
履歴
登録2021年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylglutamate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8106
ポリマ－31,2131
非ポリマー5975
水57632
1
A: Acetylglutamate kinase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,86236
ポリマ－187,2786
非ポリマー3,58430
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area21360 Å2
ΔGint-221 kcal/mol
Surface area63440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.877, 173.877, 71.906
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

97Q

21A-301-

97Q

31A-304-

SO4

-
要素

#1: タンパク質 Acetylglutamate kinase / N-acetyl-L-glutamate 5-phosphotransferase / NAG kinase / NAGK


分子量: 31212.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: argB, Rv1654, MTCY06H11.19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WQ01, acetylglutamate kinase
#2: 化合物 ChemComp-97Q / 2,8-bis(trifluoromethyl)quinolin-4-ol / 2,8-ジ(トリフルオロメチル)キノリン-4-オ-ル


分子量: 281.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H5F6NO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9.5
詳細: 1260 mM ammonium sulphate 100 mM CHES pH 9.5 200 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.186→52 Å / Num. obs: 21590 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 53.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.19-2.39.20.842870331200.9050.2930.892.5100
6.91-528.30.017604972810.0060.018105.699.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.84 Å52 Å
Translation6.84 Å52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.1精密化
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AP9

2ap9


解像度: 2.186→44.627 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 1129 5.24 %
Rwork0.1986 20430 -
obs0.2017 21559 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.95 Å2 / Biso mean: 76.0524 Å2 / Biso min: 42.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.186→44.627 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2116 0 37 32 2185
Biso mean--83.16 64.79 -
残基数----291
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092183
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9782982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8591277
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.186-2.28540.34161350.30972522
2.2854-2.40580.31971470.26812534
2.4058-2.55660.24381200.24382549
2.5566-2.75390.28831490.24852531
2.7539-3.0310.33731440.24812550
3.031-3.46950.3041530.23532542
3.4695-4.37060.26111380.18252564
4.3706-44.6270.20741430.15912638
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.24631.38450.70544.88291.56992.5201-0.0005-0.02970.104-0.0672-0.0595-0.6662-0.01650.55650.03880.45280.05940.06320.52140.1840.697532.7405-7.189533.4622
22.1429-0.72980.07315.04621.41431.31360.1480.534-0.027-0.1247-0.1454-0.0090.07270.0862-0.00650.44730.10980.07540.56840.09310.471721.4364-29.930626.0823
31.34972.1340.44974.2934-0.51771.9409-0.15290.409-0.023-0.070.0797-0.3476-0.19240.08210.09990.580.19680.060.60110.09010.588824.6527-18.281321.8481
42.20820.89861.16083.22670.34664.974-0.18050.51810.0614-0.80690.101-0.44720.02230.71520.06560.75950.10280.22790.65540.21620.779332.9309-13.106416.7298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 59 )A4 - 59
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 60 through 161 )A60 - 161
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 162 through 230 )A162 - 230
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 231 through 294 )A231 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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