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- PDB-7n3c: Crystal Structure of Human Fab S24-202 in the complex with the N-... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7n3c | ||||||
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Title | Crystal Structure of Human Fab S24-202 in the complex with the N-terminal Domain of Nucleocapsid protein from SARS CoV-2 | ||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN / SARS Coronavirus 2 / Nucleocapsid protein / Human antibody Fab / COVID-19 / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID | ||||||
Function / homology | ![]() cytoplasmic capsid assembly / viral RNA genome packaging / response to host immune response / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / intracellular non-membrane-bounded organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways ...cytoplasmic capsid assembly / viral RNA genome packaging / response to host immune response / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / intracellular non-membrane-bounded organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / molecular condensate scaffold activity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / MHC class I protein complex / Interleukin-1 signaling / RNA stem-loop binding / Interferon alpha/beta signaling / viral capsid / PIP3 activates AKT signaling / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / viral nucleocapsid / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host extracellular space / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / host cell perinuclear region of cytoplasm / ribonucleoprotein complex / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kim, Y. / Maltseva, N. / Tesar, C. / Jedrzejczak, R. / Dugan, H. / Stamper, C. / Wilson, P. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Epitopes recognition of SARS-CoV-2 nucleocapsid RNA binding domain by human monoclonal antibodies. Authors: Kim, Y. / Maltseva, N. / Tesar, C. / Jedrzejczak, R. / Endres, M. / Ma, H. / Dugan, H.L. / Stamper, C.T. / Chang, C. / Li, L. / Changrob, S. / Zheng, N.Y. / Huang, M. / Ramanathan, A. / ...Authors: Kim, Y. / Maltseva, N. / Tesar, C. / Jedrzejczak, R. / Endres, M. / Ma, H. / Dugan, H.L. / Stamper, C.T. / Chang, C. / Li, L. / Changrob, S. / Zheng, N.Y. / Huang, M. / Ramanathan, A. / Wilson, P. / Michalska, K. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 26.5 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vyoSC ![]() 6wkpC ![]() 7n3dC ![]() 7strC ![]() 7stsC ![]() 7sueC ![]() 6iebS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein | Mass: 14287.961 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: CoV N NTD domain, residues 47-173 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Plasmid: pMCSG53 / Production host: ![]() ![]() |
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-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
#1: Antibody | Mass: 24365.355 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#2: Antibody | Mass: 23362.879 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 386 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-IOD / #6: Chemical | ChemComp-PO4 / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.34 Å3/Da / Density % sol: 63.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2 M Potassium iodide, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 6, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.82→50 Å / Num. obs: 73169 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 28.83 Å2 / CC1/2: 0.969 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Net I/σ(I): 14.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.82→1.85 Å / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.911 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 3464 / CC1/2: 0.465 / % possible all: 96.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDBIDs 6IEB, 6VYO Resolution: 1.82→42.51 Å / SU ML: 0.2223 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.6938 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.03 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.82→42.51 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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