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- PDB-2zuq: Crystal structure of DsbB-Fab complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zuq
タイトルCrystal structure of DsbB-Fab complex
要素
  • Disulfide bond formation protein B
  • Fab fragment heavy chain
  • Fab fragment light chain
キーワードOxidoreductase/IMMUNE SYSTEM / disulfide bond / membrane protein / Fab / E. coli / Cell inner membrane / Cell membrane / Chaperone / Electron transport / Membrane / Oxidoreductase / Redox-active center / Transmembrane / Transport / Oxidoreductase-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / protein-disulfide reductase activity / protein folding / response to heat / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bromodomain-like / DsbB-like / Disulphide bond formation protein DsbB/BdbC / Disulphide bond formation protein DsbB / DsbB-like superfamily / : / Disulfide bond formation protein DsbB / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like ...Bromodomain-like / DsbB-like / Disulphide bond formation protein DsbB/BdbC / Disulphide bond formation protein DsbB / DsbB-like superfamily / : / Disulfide bond formation protein DsbB / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UBIQUINONE-1 / Disulfide bond formation protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Inaba, K. / Suzuki, M. / Murakami, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Dynamic nature of disulphide bond formation catalysts revealed by crystal structures of DsbB
著者: Inaba, K. / Murakami, S. / Nakagawa, A. / Iida, H. / Kinjo, M. / Ito, K. / Suzuki, M.
履歴
登録2008年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disulfide bond formation protein B
B: Fab fragment light chain
C: Fab fragment heavy chain
D: Disulfide bond formation protein B
E: Fab fragment light chain
F: Fab fragment heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,7768
ポリマ－140,2766
非ポリマー5012
水00
1
A: Disulfide bond formation protein B
B: Fab fragment light chain
C: Fab fragment heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3884
ポリマ－70,1383
非ポリマー2501
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Disulfide bond formation protein B
E: Fab fragment light chain
F: Fab fragment heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3884
ポリマ－70,1383
非ポリマー2501
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)269.307, 51.480, 125.845
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Disulfide bond formation protein B / DsbB / Disulfide oxidoreductase


分子量: 20106.982 Da / 分子数: 2 / 変異: C8A,C41S,C49V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dsbB / プラスミド: pQE70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P0A6M2, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: 抗体 Fab fragment light chain


分子量: 26364.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: Fab fragment is obtained by papain digestion of a selected monoclonal antibody.
由来: (天然) mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Fab fragment heavy chain


分子量: 23666.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: Fab fragment is obtained by papain digestion of a selected monoclonal antibody.
由来: (天然) mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-UQ1 / UBIQUINONE-1 / ユビキノン1


分子量: 250.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18O4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 15% PEG3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月19日 / 詳細: LH-coated mirror
放射モノクロメーター: SI(111)double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→47.51 Å / Num. obs: 25296 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.865 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 3560 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0044精密化
MACSCIENCEデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IGT

1igt


解像度: 3.3→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 39.752 / SU ML: 0.664 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.725 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.35119 1316 5.2 %RANDOM
Rwork0.27544 ---
obs0.27949 23953 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 114.487 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3 Å20 Å2-1.23 Å2
2--1.36 Å20 Å2
3----5.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8955 0 36 0 8991
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0229222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4921.96112561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.06851149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.76623.797345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.161151477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4431536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.21420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216856
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4951.55778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92329343
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84533444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5274.53218
LS精密化 シェル解像度: 3.303→3.388 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 95 -
Rwork0.343 1638 -
obs--93.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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