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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7mrk | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Chicken CNTN4 APP complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL ADHESION / Ig superfamily / amyloid precursor protein | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of macromolecule metabolic process / secretory vesicle / regulation of protein metabolic process / Golgi-associated vesicle / transition metal ion binding / clathrin-coated pit / axon guidance / molecular function activator activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endocytosis ...positive regulation of macromolecule metabolic process / secretory vesicle / regulation of protein metabolic process / Golgi-associated vesicle / transition metal ion binding / clathrin-coated pit / axon guidance / molecular function activator activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endocytosis / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / cell adhesion / apoptotic process / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular region / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Bouyain, S. / Karuppan, S.J. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2021Title: Members of the vertebrate contactin and amyloid precursor protein families interact through a conserved interface. Authors: Karuppan, S.J. / Vogt, A. / Fischer, Z. / Ladutska, A. / Swiastyn, J. / McGraw, H.F. / Bouyain, S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7mrk.cif.gz | 415.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7mrk.ent.gz | 281.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7mrk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7mrk_validation.pdf.gz | 455.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7mrk_full_validation.pdf.gz | 458.4 KB | Display | |
| Data in XML | 7mrk_validation.xml.gz | 34.1 KB | Display | |
| Data in CIF | 7mrk_validation.cif.gz | 49.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mr/7mrk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mr/7mrk | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7mqyC ![]() 7mrmC ![]() 7mrnC ![]() 7mroC ![]() 7mrqC ![]() 7mrsC ![]() 3ktmS ![]() 5e4sS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 20582.480 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: E1 domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 33558.238 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: domains FN1-FN3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-PEG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.95 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 150 mM (NH4)2SO4, 50 mM Na-cacodylate pH 6.5, 30% (v/v) PEG 550 MME |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: RAYONIX MX300-HS / Detector: CCD / Date: Nov 10, 2017 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.05→64.14 Å / Num. obs: 82428 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 35.78 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 10 |
| Reflection shell | Resolution: 2.05→2.09 Å / Redundancy: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.772 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 4511 / CC1/2: 0.805 / Rpim(I) all: 0.326 / Rrim(I) all: 0.839 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 3KTM, 5E4S Resolution: 2.05→32.41 Å / SU ML: 0.2393 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 22.7305 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 49.03 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→32.41 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
Citation

















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