[日本語] English
- PDB-7lgn: Cyanophycin synthetase 1 from T. morbirosei -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lgn
タイトルCyanophycin synthetase 1 from T. morbirosei
要素Cyanophycin synthase
キーワードLIGASE / Cyanophycin / CphA1 / ATP-grasp
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanophycin synthase (L-aspartate-adding) / cyanophycin synthase (L-arginine-adding) / cyanophycin synthetase activity (L-aspartate-adding) / cyanophycin synthetase activity (L-arginine-adding) / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cyanophycin synthetase / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Mur ligase, C-terminal / Mur ligase, C-terminal domain superfamily / Mur ligase, glutamate ligase domain / Mur ligase, central / Mur-like, catalytic domain superfamily / Mur ligase middle domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 ...Cyanophycin synthetase / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Mur ligase, C-terminal / Mur ligase, C-terminal domain superfamily / Mur ligase, glutamate ligase domain / Mur ligase, central / Mur-like, catalytic domain superfamily / Mur ligase middle domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyanophycin synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Tatumella morbirosei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Sharon, I. / Schmeing, T.M.
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / : 2021
タイトル: Structures and function of the amino acid polymerase cyanophycin synthetase.
著者: Itai Sharon / Asfarul S Haque / Marcel Grogg / Indrajit Lahiri / Dieter Seebach / Andres E Leschziner / Donald Hilvert / T Martin Schmeing /
要旨: Cyanophycin is a natural biopolymer produced by a wide range of bacteria, consisting of a chain of poly-L-Asp residues with L-Arg residues attached to the β-carboxylate sidechains by isopeptide ...Cyanophycin is a natural biopolymer produced by a wide range of bacteria, consisting of a chain of poly-L-Asp residues with L-Arg residues attached to the β-carboxylate sidechains by isopeptide bonds. Cyanophycin is synthesized from ATP, aspartic acid and arginine by a homooligomeric enzyme called cyanophycin synthetase (CphA1). CphA1 has domains that are homologous to glutathione synthetases and muramyl ligases, but no other structural information has been available. Here, we present cryo-electron microscopy and X-ray crystallography structures of cyanophycin synthetases from three different bacteria, including cocomplex structures of CphA1 with ATP and cyanophycin polymer analogs at 2.6 Å resolution. These structures reveal two distinct tetrameric architectures, show the configuration of active sites and polymer-binding regions, indicate dynamic conformational changes and afford insight into catalytic mechanism. Accompanying biochemical interrogation of substrate binding sites, catalytic centers and oligomerization interfaces combine with the structures to provide a holistic understanding of cyanophycin biosynthesis.
履歴
登録2021年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cyanophycin synthase
B: Cyanophycin synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,2972
ポリマ-197,2972
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area70770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.561, 222.561, 105.216
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質 Cyanophycin synthase / Cyanophycin synthetase


分子量: 98648.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tatumella morbirosei (バクテリア)
遺伝子: HA49_14190 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A095T5Z8, cyanophycin synthase (L-aspartate-adding), cyanophycin synthase (L-arginine-adding)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.8
詳細: 13.25% PEG3350, 320mM NaFormate, 1% glycerol, 100mM Na/K phosphate pH6.8. protein concentration 6mg/ml.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→72.31 Å / Num. obs: 46806 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 130.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06706 / Rpim(I) all: 0.06706 / Rrim(I) all: 0.09484 / Net I/σ(I): 11.47
反射 シェル解像度: 3.1→3.211 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.4044 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4632 / CC1/2: 0.768 / CC star: 0.932 / Rpim(I) all: 0.4044 / Rrim(I) all: 0.5719 / % possible all: 99.42

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
Aimlessデータスケーリング
CRANK2位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→72.31 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 2413 5 %RANDOM
Rwork0.2703 ---
obs-46760 99.89 %-
原子変位パラメータBiso max: 314.63 Å2 / Biso mean: 130.1855 Å2 / Biso min: 36.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→72.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11790 0 0 0 11790
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.211 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5121 255 5 %
Rwork0.4696 4605 -
obs--99.42 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る