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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7lcu | ||||||
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タイトル | X-ray structure of Furin bound to BOS-318, a small molecule inhibitor | ||||||
要素 | Furin | ||||||
キーワード | HYDROLASE/INHIBITOR / Inhibitor protease / HYDROLASE-INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / peptide biosynthetic process / cytokine precursor processing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / secretion by cell / nerve growth factor binding / Synthesis and processing of ENV and VPU / Formation of the cornified envelope / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Elastic fibre formation / heparan sulfate binding / Signaling by NODAL / blastocyst formation / regulation of endopeptidase activity / peptide hormone processing / zymogen activation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of protein catabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Uptake and function of anthrax toxins / Collagen degradation / protein maturation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / viral life cycle / serine-type peptidase activity / extracellular matrix organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / trans-Golgi network / protein processing / Golgi lumen / peptidase activity / heparin binding / protease binding / endopeptidase activity / viral translation / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å | ||||||
データ登録者 | Campobasso, N. / Reid, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2022 タイトル: A highly selective, cell-permeable furin inhibitor BOS-318 rescues key features of cystic fibrosis airway disease. 著者: Douglas, L.E.J. / Reihill, J.A. / Ho, M.W.Y. / Axten, J.M. / Campobasso, N. / Schneck, J.L. / Rendina, A.R. / Wilcoxen, K.M. / Martin, S.L. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019 タイトル: BacMam production and crystal structure of nonglycosylated apo human furin at 1.89 angstrom resolution. 著者: Pearce, K.H. / Overton, L.K. / Gampe, R.T. / Barrett, G.B. / Taylor, J.D. / McKee, D.D. / Campobasso, N. / Nolte, R.T. / Reid, R.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7lcu.cif.gz | 145 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7lcu.ent.gz | 89 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7lcu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7lcu_validation.pdf.gz | 702.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7lcu_full_validation.pdf.gz | 702.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7lcu_validation.xml.gz | 21.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7lcu_validation.cif.gz | 32.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lc/7lcu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lc/7lcu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4z2aS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53511.602 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 108-574 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア) / 参照: UniProt: P09958, furin | ||||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 化合物 | ChemComp-XTA / ( | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG8000, potassium dihydrogen phosphate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9785 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月4日 |
放射 | モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9785 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.24→48 Å / Num. obs: 131144 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 10.3 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 15.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.24→1.28 Å / Num. unique obs: 13009 / CC1/2: 0.825 / % possible all: 96 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 4Z2A 解像度: 1.24→48 Å / SU ML: 0.1103 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.8426 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 + omega-cdl
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 14.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.24→48 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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